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J-GLOBAL ID：200902224737291828   整理番号：08A0150204

細菌及びヒト組織トランスグルタミナーゼを用いたグルタミン及びリジンを介した各種IgG1抗体の修飾

Modification of Different IgG1 Antibodies via Glutamine and Lysine using Bacterial and Human Tissue Transglutaminase

著者 (9件)： MINDT Thomas L. (ETH Zurich, Zurich, CHE) ,  JUNGI Vera (ETH Zurich, Zurich, CHE) ,  WYSS Sara (ETH Zurich, Zurich, CHE) ,  FRIEDLI Alexandra (Paul Scherrer Inst., Villigen, CHE) ,  PLA Gloria (Universitat de Barcelona, Barcelona, ESP) ,  NOVAK-HOFER Ilse (Paul Scherrer Inst., Villigen, CHE) ,  GRUENBERG Juergen (Paul Scherrer Inst., Villigen, CHE) ,  SCHIBLI Roger (ETH Zurich, Zurich, CHE) ,  SCHIBLI Roger (Paul Scherrer Inst., Villigen, CHE)
資料名： Bioconjugate Chemistry  (Bioconjugate Chemistry)
巻： 19  号： 1  ページ： 271-278  発行年： 2008年01月 
JST資料番号： W0169A  ISSN： 1043-1802  CODEN： BCCHES  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌及びヒト組織トランスグルタミナーゼ(BTGアーゼ及びTG2)の触媒特性を,CY3アナログDy547を基礎にした各種蛍光TG基質による各種IgG1のグルタミン及びリジンを介した官能化反応で比較した。また,DY547の反応性NHSエステルを用いた標準的化学法とも比較した。IgG1としてウシIgG1,L1CAM標的chCE7及びアグリコシル化chCE7を用い,BTGアーゼ及びTG2に有用なLys基質,それぞれの酵素に有用な2種類Gln基質を合成した。BTGアーゼがTG2より効率的にLys基質を組込み,両酵素のGln基質取込効率は等しかった。重複蛍光のリクス無しに400μMまでの広範囲濃度の基質を再現性良く組込めた。官能化抗体の生物学的活性は変わらなかった。約1の最大標識対蛋白質比率がBTGアーゼを用いたアグリコシル化hCE7とLys基質で達成できた。BTGアーゼは化学法ではできないGln側鎖を介した蛋白質の安定な官能化を可能にした。酵素的修飾は全酵素で重鎖選択的に起こり,化学法は重鎖及び軽鎖の両方で発生した。

シソーラス用語： *トランスグルタミナーゼ ,  *免疫グロブリンG ,  官能化 ,  重鎖 ,  軽鎖 ,  *蛍光標識 ,  放射線療法 ,  免疫療法 ,  化学修飾 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン ,  細胞接着分子 ,  *トランスグルタミナーゼ2 ,  *免疫グロブリンG1 ,  神経細胞接着分子L1
準シソーラス用語： CAM【蛋白質】 ,  chCE7 ,  *IgG1 ,  L1CAM ,  アグリコシル化chCE7 ,  放射免疫療法

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  抗原・抗体・補体一般  (ED04010A)

物質索引 (4件)： 1-エチル-2-[3-[1-エチル-3-メチル-3-(4-スクシンイミジル-4-オキソブチル)-5-(ソジオスルホ)-2,3-ジヒドロ-1H-インドール-2-イリデン]-1-プロペニル]-3,3-ジメチル-5-スルホナト-3H-インドール-1-イウム ,  1-エチル-2-[3-[1-エチル-3-メチル-3-(4-ヒドロキシ-4-オキソブチル)-5-(ソジオスルホ)-2,3-ジヒドロ-1H-インドール-2-イリデン]-1-プロペニル]-3,3-ジメチル-5-スルホナト-3H-インドール-1-イウム ,  グルタミン ,  リジン

タイトルに関連する用語 (8件)： 細菌 ,  ヒト ,  組織トランスグルタミナーゼ ,  グルタミン ,  リジン ,  IgG1 ,  抗体 ,  修飾