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J-GLOBAL ID:200902229631206998   整理番号:08A1228408

結核菌のシステインシンターゼ(CysM)はO-ホスホセリンスルフヒドリラーゼである ミコバクテリアでのシステイン生合成の副経路の証拠

Cysteine Synthase (CysM) of Mycobacterium tuberculosis Is an O-Phosphoserine Sulfhydrylase EVIDENCE FOR AN ALTERNATIVE CYSTEINE BIOSYNTHESIS PATHWAY IN MYCOBACTERIA
著者 (6件):
資料名:
巻: 283  号: 46  ページ: 31567-31574  発行年: 2008年11月14日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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結核菌では酸化ストレスに対してシステインのチオール基で対抗する。結核菌のシステインシンターゼ(CysM)を特性化した。この酵素は配列からO-アセチルセリンスルフヒドラーゼとされてきたが,実際に発現して精製して活性を調べるとO-ホスホセリンスルフヒドリラーゼだった。解像度2.1Åの結晶構造によれば,II型折畳ピリドキサル5′リン酸依存性酵素に属した。O-ホスホセリンのリン酸基は酵素のArg220の側鎖に水素結合し,R220A変異で基質結合が障害されたが,硫黄供与体CysO-SHとの反応に影響しなかった。チオカルポキシル化CysOを介して硫黄が供給されることも考慮すると,この反応はO-アセチル化や硫酸還元と独立に進行するはずである。このシステイン合成の副経路は治療標的になりえる。
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  代謝と栄養 
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