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J-GLOBAL ID:200902231115353946   整理番号:08A0979459

ヘムオキシゲナーゼ反応におけるベルドヘムの酸化状態の変化

Variation of the oxidation state of verdoheme in the heme oxygenase reaction
著者 (4件):
資料名:
巻: 376  号:ページ: 293-298  発行年: 2008年11月14日 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヘムオキシゲナーゼ(HO)は,分子酸素及び電子を適用してヘミンをビリベルジン,CO及び鉄に変換する。連続的なHO反応過程で,2つの中間体,α-ヒドロキシヘミン及びベルドヘムが産生される。ここでベルドヘム-HO複合体の酸化状態は,議論の余地がある。これを明らかにするために,ダイズ及びラットHOイソ形-1(それぞれGmHO-1及びrHO-1)によるヘム変換が,GmHO-1に対してフェレドキシンレダクターゼ/フェレドキシン又rHO-1に対してチトクロームP450レダクターゼと共役した酸素とNADPHをもつ生理的条件下及び過酸化水素をもつ非生理的条件下の両方で比較された。酸素とヘミン-GmHO-1反応についてのEPR測定はrHO-1反応では検出できない低スピン第二鉄中間体を検出し,GmHO-1での6配位第二鉄状態におけるベルドヘムを示唆した。この反応の光吸収測定は,この反応がrHO-1反応と異なり高CO濃度下で阻害されないので,ヘム分解がベルドヘムでは非常に遅くなされていることを示した。一方過酸化水素とGm及びrHO-1両方との反応は,その収率は異なっているが第二鉄低スピン中間体をもたらした。光吸収スペクトルは,第二鉄及び第一鉄ベルドヘムは反応混合物に共存し,第二鉄ビリベルジン複合体にゆっくりと変換されたことを示唆した。その結果として生理的酸素反応において,ベルドヘムは恐らく蛋白質遠位残基に支配されGmHO-1では第二鉄状態で,またrHO-1では第一鉄状態で安定化されて見出され,一方過酸化水素反応においては過酸化水素又は水酸化物配位が両HOsにおいてベルドヘムの第二鉄状態を安定化する。Copyright 2008 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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