葉緑体ATPシンターゼのF<sub>0</sub>ローターの蛋白質結合部位の構造について

KRAH Alexander; POGORYELOV Denys; MEIER Thomas; MEIER Thomas; FARALDO-GOMEZ Jose D.; FARALDO-GOMEZ Jose D.

文献

J-GLOBAL ID：200902234938552323 整理番号：09A1236464

葉緑体ATPシンターゼのF₀ローターの蛋白質結合部位の構造について

On the Structure of the Proton-Binding Site in the F_o Rotor of Chloroplast ATP Synthases

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資料名：
巻： 395 号： 1 ページ： 20-27 発行年： 2010年01月08日
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：短報発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

近年研究された藍藻類のF₁F₀ ATPシンターゼ及び葉緑体のF₁F₀ ATPシンターゼの膜埋め込みプロトン依存性c環状ローターの結晶構造は,この必須酵素のメカニズムに新規洞察を提供した。これらのc環状体の全般的性質は類似するが,構造の相違及びH⁺部位の水素結合相互作用ネットワークにより,潜在的に機械的識別を反映する2つの異なる結合様式を示唆する。重要なことに,プロトンが結合する重要なグルタミン酸側鎖の構造もまた改変している。これらの特性の相違を研究するために,リン脂質膜に埋め込まれた両c環状体の分子動力学シミュレーションを用いた。スピルリナ由来のc₁₅環状体の構造はシミュレーションタイムにおいて明らかに安定であることを認めた。対照的に,葉緑体c₁₄環状体のH⁺部位の提案された構造は,c₁₅環状体に関して示されたそれに急速及び絶えず変化し,後者は共通結合様式であることを示した。この仮説を評価するために,既報構造因子を用いて分子置換によるc₁₄環状体を改造した。生じた構造は共通結合部位構造を支持する明確な証拠を提供し,統計的にかなり改善された。ATPシンターゼファミリーのcサブユニットの逐次解析と共にこれらの知見から,c₁₅環状体で見られるいわゆるプロトン固定構造は,葉緑体及び藍藻類のような光駆動系のみならず,他の選択細菌種の共通特性であることを示唆した。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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細胞膜の輸送 , 微生物の生化学

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葉緑体ATPシンターゼのF0ローターの蛋白質結合部位の構造について

葉緑体ATPシンターゼのF₀ローターの蛋白質結合部位の構造について