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J-GLOBAL ID：200902246218138846   整理番号：09A0558318

中性システインプロテアーゼであるブレオマイシンヒドロラーゼは脱イミノ化されたフィラグリンをアミノ酸へと分解するのに必須である

Neutral Cysteine Protease Bleomycin Hydrolase Is Essential for the Breakdown of Deiminated Filaggrin into Amino Acids

著者 (9件)： KAMATA Yayoi (Sagami Women’s Univ., Kanagawa) ,  KAMATA Yayoi (Kitasato Univ., Kanagawa) ,  TANIGUCHI Aya (Sagami Women’s Univ., Kanagawa) ,  YAMAMOTO Mami (Shiseido Res. Center, Kanagawa) ,  NOMURA Junko (Shiseido Res. Center, Kanagawa) ,  ISHIHARA Kazuhiko (Kitasato Univ., Kanagawa) ,  TAKAHARA Hidenari (Ibaraki Univ., Ibaraki, JPN) ,  HIBINO Toshihiko (Shiseido Res. Center, Kanagawa) ,  TAKEDA Atsushi (Sagami Women’s Univ., Kanagawa)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 284  号： 19  ページ： 12829-12836  発行年： 2009年05月08日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 角質層で脱イミノ化フィラグリンが分解して保湿因子となるアミノ酸を供給するためのプロテアーゼの同定を目指した。新生ラット表皮抽出液での二層蛍光酵素電気泳動法により中性pHで強力なシトルリンアミノペプチダーゼ活性を検出した。この活性を指標にしてこの酵素を精製すると,48kDaのサブユニットが六量体になった280kDaの分子量を有していた。トリプシン処理して得られたN末ペプチドの配列決定により,この酵素はブレオマイシンヒドロラーゼ(BH)であることが判明した。アミノ酸のβナフチルアミド誘導体を基質にすると,ほとんどのアミノ酸を解離でき,特にシトルリンを効率よく解離したが,プロリンは解離できなかったので,他のプロテアーゼの関与も示唆された。カルパインIが脱イミノ化フィラグリンを断片化し,その結果生じたペプチドからBHがアミノ酸を解離させたが,カスパーゼ14で断片化した場合には切断効率がよくなかった。ヒトの皮膚でBHとフィラグリンは顆粒層で共存した。したがって,皮膚でフィラグリンはカルパインIで切断後にブレオマイシンヒドロラーゼによりアミノ酸へと解離することが示唆された。

シソーラス用語： *システインプロテイナーゼ ,  *タンパク質 ,  ヒト ,  ラット ,  表皮 ,  *カルパイン ,  カスパーゼ ,  生体内分布 ,  基質特異性 ,  アミノ酸 ,  精製 ,  六量体 ,  分子量 ,  アミノ酸配列 ,  皮膚反応 ,  アミジンヒドロラーゼ ,  MALDI-TOF MS ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ウレア化合物 ,  第一アミン ,  飛行時間法
準シソーラス用語： カスパーゼ14 ,  ザイモグラフィー ,  *フィラグリン ,  *ブレオマイシンヒドロラーゼ ,  保湿作用 ,  ペプチジルアルギニンデイミナーゼ

分類 (3件)： 皮膚の基礎医学  (GF01020Y) ,  代謝一般  (EB03050F) ,  蛋白質・ペプチド・アミノ酸の代謝と栄養  (EJ02032I)

物質索引 (1件)： シトルリン

タイトルに関連する用語 (6件)： 中性 ,  システインプロテアーゼ ,  脱イミノ化 ,  フィラグリン ,  アミノ酸 ,  分解