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J-GLOBAL ID:200902250262621748   整理番号:09A0092486

大腸菌HflXはヌクレオチドの存在下50Sリボソームサブユニットと相互作用する

E. coli HflX interacts with 50S ribosomal subunits in presence of nucleotides
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資料名:
巻: 379  号:ページ: 201-205  発行年: 2009年02月06日 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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HflXは機能未知のGTP結合蛋白質である。hflAオペロンでのhflX遺伝子の存在に基づき,HflXは大腸菌でのファージ感染中の溶解-溶原性決定に関わると信じられている。大腸菌HflXは,30Sと50SリボソームサブユニットのRNA成分,16Sと23S rRNAに結合することを見出した。ここでは,精製したリボソームサブユニットを用い,HflXが50Sと特異的に相互作用することを示した。この所見は,HflXとリボソーム生合成に関わるGTPアーゼとの相同性と合致する。しかしながら,HflX-50S相互作用は,蛋白質の特異的なヌクレオチド結合状態には制限されず,どのヌクレオチドGTP/GDP/ATP/ADPの存在でも,十分であった。これに関し,HflXは,他のGTPアーゼとは異なる。大腸菌HflXは,ATPとGTPの両方を結合し,加水分解するが,GTP加水分解活性のみが50S結合により促進された。この研究は,リボソーム結合におけるHflXの興味深い関与を明らかにする。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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