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J-GLOBAL ID：200902255793019947   整理番号：08A0254354

テロメア蛋白質の特異的リクルートに用いられるTRF1及びTRF2の共有ドッキングモチーフ

A Shared Docking Motif in TRF1 and TRF2 Used for Differential Recruitment of Telomeric Proteins

著者 (7件)： CHEN Yong (Univ. Michigan Medical School, MI, USA) ,  YANG Yuting (Univ. Michigan Medical School, MI, USA) ,  VAN OVERBEEK Megan (Rockefeller Univ., NY, USA) ,  DONIGIAN Jill R. (Rockefeller Univ., NY, USA) ,  BACIU Paul (Univ. Michigan Medical School, MI, USA) ,  DE LANGE Titia (Rockefeller Univ., NY, USA) ,  LEI Ming (Univ. Michigan Medical School, MI, USA)
資料名： Science  (Science)
巻： 319  号： 5866  ページ： 1092-1096  発行年： 2008年02月22日 
JST資料番号： E0078A  ISSN： 0036-8075  CODEN： SCIEA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ほ乳類テロメアは6蛋白質複合体シェルテリンにより保護されている。シェルテリンは2種の密接に関連した蛋白質TRF1及びTRF2を含み,各種の蛋白質をテロメアに輸送する。シェルテリン蛋白質TIN2_TBMが如何にTRF1_TRFH(TRFH:TRFホモロジードメイン)により認識されるかを決定するため,TRF1_TRFH-TIN2_TBM複合体の結晶構造を2.0Åの分解能で決定した。TRF1_TRFHはホモ二量体を形成し,各TRF1_TRFHは1個のTIN2_TBMペプチドと相互作用していた。TRFHの保存分子表面はTRF2のTIN2結合ドメインとして機能しておらず,TIN2のTRF2への結合はTRFHドメイン外領域により仲介されていた。TRF2のTRFHドッキング部位はシェルテリンアクセサリー因子アポロに結合し,TRF1のTRFHはシェルテリン結合因子PinX1と結合していた。TRF1とTRF2のTRFHドメインの特異性から,微細な構造的差異がTIN2の両蛋白質に対する特異性を決定していることを示唆した。

シソーラス用語： *テロメア ,  *タンパク質 ,  *タンパク質複合体 ,  *結晶構造 ,  分子間相互作用 ,  結合部位 ,  生体輸送 ,  分子認識 ,  *シェルテリン
準シソーラス用語： *TRF蛋白質

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (7件)： テロメア ,  蛋白質 ,  TRF1 ,  TRF2 ,  共有 ,  ドッキング ,  モチーフ