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J-GLOBAL ID：200902263856736574   整理番号：08A0511197

蛋白質における動力学転移の起源

The origin of the dynamic transition in proteins

著者 (6件)： KHODADADI S. (Dep. of Polymer Sci., The Univ. of Akron, Akron, Ohio 44325, USA) ,  PAWLUS S. (Dep. of Polymer Sci., The Univ. of Akron, Akron, Ohio 44325, USA) ,  ROH J. H. (Dep. of Materials Sci. & Engineering, Univ. of Maryland, Maryland 20742, USA) ,  GARCIA SAKAI V. (ISIS Facility, Rutherford Appleton Lab., Chilton, Didcot OX11 0QX, GBR) ,  MAMONTOV E. (ISIS Facility, Rutherford Appleton Lab., Chilton, Didcot OX11 0QX, GBR) ,  SOKOLOV A. P. (Dep. of Polymer Sci., The Univ. of Akron, Akron, Ohio 44325, USA)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 128  号： 19  ページ： 195106  発行年： 2008年05月21日 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 実験的及び計算的研究の広範的努力にもかかわらず,生体高分子の微視的理解には非常に多くの挑戦的問題が残されている。水和蛋白質,DNA及びRNAはいわゆる「動力学的転移」を示すことが知られている。200-230K以上の温度ではそれらの平均二乗変位〈r²〉の急激な立ち上がりとして現れる。研究の長い歴史を経ても,生体分子動力学の突然の活性化は謎であり,また多くの反対のモデルが提案されている。中性子及び誘電分光データの組合せにより,極度に広い振動数領域に亘っての蛋白質動力学を追跡することができる。本研究結果から,200-230K付近の温度域に蛋白質の動力学に急激な変化はないことが示された。蛋白質の緩和時間は平滑な温度変動を180-300Kの温度域に示す。それ故,実験的に認められるシャープな〈r²〉の立ち上がりは実験振動数ウインドウの限界に到達する蛋白質の構造緩和の結果のためである。蛋白質構造緩和の微視的機構については不明である。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： *タンパク質 ,  *分子動力学 ,  緩和時間 ,  構造緩和 ,  動特性 ,  *相転移

分類 (3件)： 相転移・臨界現象一般  (BL04010V) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  高分子の立体構造  (CG02031G)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質 ,  動力学 ,  起源