文献

J-GLOBAL ID：201002209606027515   整理番号：10A0543149

Arp2/3複合体上のアクチン-フィラメント-結合インターフェースは,核化や分枝安定性に重要である

An actin-filament-binding interface on the Arp2/3 complex is critical for nucleation and branch stability

著者 (6件)： GOLEY Erin D. (Univ. California, CA) ,  RAMMOHAN Aravind (Washington Univ., MO) ,  ZNAMEROSKI Elizabeth A. (Univ. California, CA) ,  FIRAT-KARALAR Elif Nur (Univ. California, CA) ,  SEPT David (Washington Univ., MO) ,  WELCH Matthew D. (Univ. California, CA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 107  号： 18  ページ： 8159-8164  発行年： 2010年05月04日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 分子動力学およびタンパク質-タンパク質ドッキングシミュレーションを組み合わせて,アクチン結合に鍵になるArp2/3複合体の2つのサブユニット,ARPC2およびARPC4τとアクチンフィラメントの側面との間の相互作用について独立した構造モデルを構築した。このモデルは電子顕微鏡によるデータと極めて良く合致した。相補的変異導入実験では,複合体の完璧な生化学的活性の発揮には,ARPC2ならびにARPC4内に多くのアミノ酸が必要であった。機能的に重大な残基はお互いにクラスターを構築している。さらに,こうした残基はアクチンの核化やY-分岐に重要な働きをしている。Fアクチンに対するArp2/3の親和性は,分岐形成や安定性の調節要因である。以上のように,タンパク質-タンパク質相互作用へのアプローチとしてコンピューターと実験とを組み合わせた手法を用いることは,非常に有用性が高く,そしてArp2/3複合体活性化や機能発揮におけるF-アクチン結合の意味を明確にするのに有効と考えられた。

シソーラス用語： タンパク質複合体 ,  *アクチンフィラメント ,  構成モデル ,  計算機シミュレーション ,  分子間相互作用 ,  構造解析 ,  インタフェイス ,  *アクチン ,  分子動力学 ,  *細胞骨格 ,  タンパク質合成 ,  分子遺伝現象
準シソーラス用語： Arp2/3複合体 ,  ドッキングシミュレーション ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  *Fアクチン ,  分子動力学シミュレーション ,  蛋白質発現

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (7件)： Arp2 ,  複合体 ,  アクチン ,  フィラメント ,  インターフェース ,  分枝 ,  安定性