Ncb5orのチトクロムb5およびチトクロムb5レダクターゼドメインの研究は独特のヘムポケットおよびCSドメインの可能な役割を明らかにする

DENG Bin; PARTHASARATHY Sudharsan; WANG WenFang; GIBNEY Brian R.; BATTAILE Kevin P.; LOVELL Scott; BENSON David R.; BENSON David R.; ZHU Hao

文献

J-GLOBAL ID：201002221674794141 整理番号：10A1018388

Ncb5orのチトクロムb5およびチトクロムb5レダクターゼドメインの研究は独特のヘムポケットおよびCSドメインの可能な役割を明らかにする

Study of the Individual Cytochrome b₅ and Cytochrome b₅ Reductase Domains of Ncb5or Reveals a Unique Heme Pocket and a Possible Role of the CS Domain

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資料名：
巻： 285 号： 39 ページ： 30181-30191 発行年： 2010年09月24日
JST資料番号： E0038A ISSN： 0021-9258 CODEN： JBCHA3 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ヒトNADHチトクロムb5ドメインやb5レダクターゼドメインを精製し,その構造をX線結晶構造解析により明らかにした。His98とHis112アミノ酸残基に結合するヘムはイミダゾール環の直交に近い平面をもち,高い異方性を示した。b5ドメインはヘムをもつチトクロムb5ファミリーの第一のメンバーであった。他のb5ファミリーのメンバーと同様に,ヘムの周りにはへリックスループへリックスモチーフを含むが,二番目のヘムのリガンドの位置がミクロソームb5ドメインとは違っており,その近くにポリペプチド立体構造があった。b5レダクターゼドメインからb5ドメインへの電子伝達はミクロソームよりかなり効率が悪く,その結果,静電的相互作用は弱かった。CSリンケージはおそらくb5ドメインとb5レダクターゼドメイン強い相互作用を必要としないと考えられた。また,CSドメインはb5ドメインやb5レダクターゼドメインのドッキングを促すと示唆した。Trp114は既知のb5ドメインオルソログの不変表面残基であるが,b5レダクターゼドメインからb5ドメインへの電子伝達には寄与しなかった。

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酵素一般

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