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J-GLOBAL ID:201002226028480246   整理番号:10A0780979

カルポニンの二つの異なる領域はアクチン上の共通の結合部位を共有し,種々のモードのカルポニン-アクチン相互作用をもたらす

Two distinct regions of calponin share common binding sites on actin resulting in different modes of calponin-actin interaction
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資料名:
巻: 1804  号:ページ: 1760-1767  発行年: 2010年09月 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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カルポニンは,アクチンとミオシンIIとの間の相互作用を変化させ,シグナル伝達を仲介する蛋白質の小さなファミリーである。これらの蛋白質は,化学量論やイオン強度などの様々なパラメータに依存する複雑な様式においてFアクチンと結合する。カルポニンはGアクチン及びFアクチンと結合し,二つの異なった隣接結合部位(ABS1及びABS2)を主に介して後者を束にする。カルポニンはFアクチンと結合する他の蛋白質と結合し,カルポニンがどのようにして,特に他の蛋白質の存在下でフィラメント上に局在するかに関してかなりの不一致が存在する。EM単一粒子再構成を用いた研究(Galkin,V.E.,Orlova,A.,Fattoum,A.,Walsh,M.P. and Egelman,E.H. (2006) J.Mol.Biol. 359, 478-485.)は,四つのモードの相互作用が存在することを示したが,これらがどのようにして発生するかは不明である。本論文において,カルポニンの二つの異なる領域がアクチン上の同一部位のいくつか(サブドメイン1における18~28及び360~372など)と結合できることを報告した。このことは,カルポニンが異なる明白な幾何学でフィラメントと結合するとの発見を説明した。フィラメント結合の四つのモードが化学量論における違いを説明すること,これらが二つのカルポニン領域のアクチンとの異なる結合から順次生じることを示唆した。αアクチニン群のメンバーもまた異なったアクチン結合位置を採り,主としてカルポニンのABS1と類似したドメインを介してアクチンと結合することから,結合モードが他のアクチン結合蛋白質により相互に影響を受けるように思われた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 
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