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J-GLOBAL ID:201002229520340777   整理番号:10A0582016

Crenarchaeota由来のアルコールデヒドロゲナーゼの性質と進化

Properties and evolution of an alcohol dehydrogenase from the Crenarchaeota Pyrobaculum aerophilum
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巻: 461  号: 1-2  ページ: 26-31  発行年: 2010年08月01日 
JST資料番号: E0701B  ISSN: 0378-1119  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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中鎖デヒドロゲナーゼ/レダクターゼ(MDR)スーパーファミリーに属する新規なアルコールデヒドロゲナーゼ(ADH)をコードする遺伝子を超好熱古細菌,Pyrobaculum aerophilumで同定した。このP. aerophilum ADH遺伝子(Pae2687)を大腸菌で過発現し,その蛋白質(PyAeADHII)を均質にまで精製し,特性を調べた。PyAeADHIIはその単量体サイズが330残基であるので中鎖クラスに属する。そして構造的にはMDRスーパーファミリーに属する他の酵素に類似するが,触媒性Znイオンの配座と他のADHの典型的なアルコール性基質の結合において鍵となる残基を欠く。PyAeADHIIは一貫して,多数のアルコール,アルデヒド,ケトンに活性を示さず,α-テトラロンが基質として用いられる時のみ活性となる。この酵素は補酵素としてNADP(H)を厳しく必要とし,95°Cまでの温度で著しい好温性があり活性を示す。P. aerophilumの代謝経路の研究は遺伝子と酵素の進化についての情報を提供することができ,真核細胞の進化の理解には非常に重要となるかも知れない。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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酵素生理 
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