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J-GLOBAL ID:201002237937214130   整理番号:10A0238150

3.8Å分解能でのロタウイルス内部カプシド粒子のX線結晶構造

X-ray Crystal Structure of the Rotavirus Inner Capsid Particle at 3.8 Å Resolution
著者 (6件):
資料名:
巻: 397  号:ページ: 587-599  発行年: 2010年03月26日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ウシロタウイルスの「二重層粒子」(DLP)の結晶構造を調べた。単位格子ディメンジョンa=740Å,b=1198Å,及びc=1345ÅであるP212121の非対称単位において,一つの完全な粒子が存在した。約18.5Å分解能での初期相決定に対する分子置換モデルとして電子低温顕微鏡からの3次元再構築を用いた。正二十面体粒子対称性の60回重複性は,相がデータの限定された分解能(3.8Å)へ伸長されることを段階的に可能にした。VP6三量体の構造は極めてわずかな調節で外層密度に適合した。その相のT=13 三角数は,正二十面体非対称単位当たり4と1/3のVP6三量体が存在することを暗示した。内層はVP2の120コピーを有し,その結果,正二十面体非対称単位当たりVP2A及びVP2Bと命名された2コピーを有した。残基101~108は,どちらかといえば中程度の歪みが,均一な層をVP2A及びVP2Bが形成することを可能にするような形をとる,コンマ様輪郭の比較的薄い主要ドメインに折畳まれた。VP2A主要ドメインは,他のdsRNAウイルスの対応する殻及び相同蛋白質,すなわちオルトレオニンウイルスのλ1及びオルビウイルスのVP3のそれと類似していた。VP2A及びVP2Bの残基1~80は四つの他のそのような対と共に5回転軸に沿ったDLP内部へ突出する「5回転ハブ」に折畳まれた。残基81~100は,5回転ハブから出現している10ポリペプチド鎖をその対応する主要ドメインのN末端と結合し,十量体集合単位にクラスターを形成した。5回転ハブは,いくつかの異なる機能を持つように思われた。一つの機能は,VP1のコピー(あるいはVP1~VP3複合体のコピー)をプラス鎖のセグメントと共に動員することであった。第二の機能は,dsRNAセグメントを巻きつける軸として働くことであった。第三の機能は,VP1によりDLP内部に合成され,VP3の作用によって5′キャップされた新生mRNAを,5回転出口チャンネルを通して外へ導くことであった。DLP及びVP1の構造と共に,ビリオン形成に対する既知必要条件に基づいて,ロタウイルス粒子の集合に対するモデルを提案した。(翻訳著者抄録)
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分類 (1件):
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ウイルスの生化学 
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