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J-GLOBAL ID：201002239013990064   整理番号：10A0216793

RNアーゼE/Gファミリーのメンバーにより認識された部位の配列は分割の最大速度を制御できるが5′-モノリン酸化末端はRNA結合の媒介において協調的に機能するようである

The sequence of sites recognised by a member of the RNase E/G family can control the maximal rate of cleavage, while a 5′-monophosphorylated end appears to function cooperatively in mediating RNA binding

著者 (3件)： JOURDAN Stefanie Simone (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, Fac. of Biological Sciences, Univ. of Leeds, Leeds LS2 9JT, GBR) ,  KIME Louise (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, Fac. of Biological Sciences, Univ. of Leeds, Leeds LS2 9JT, GBR) ,  MCDOWALL Kenneth John (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, Fac. of Biological Sciences, Univ. of Leeds, Leeds LS2 9JT, GBR)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 391  号： 1  ページ： 879-883  発行年： 2010年01月01日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： RNアーゼE/Gファミリーのメンバーは葉緑体および細菌で見出された多量体,5′末端感受性,一本鎖特異性エンドリボヌクレアーゼであり,RNAプロセシングおよび分解において中心的な役割を持つ。このファミリーの十分研究されたメンバーは,大腸菌RNアーゼGである。5′-モノリン酸化末端とこの酵素の相互作用は,in vitroでの基質結合およびin vivoでのmRNAの分解を増強できることを最近著者らが示した。ここでは,迅速分割に対し十分ではないにもかかわらず,一本鎖部位はRNアーゼGの結合に対し実質的な寄与をすることを示した。さらに,RNアーゼGにより結合された部位の配列は,少なくとも1桁大きさで最大速度を緩和できることを見出した。これは,一本鎖部分がその後他の部位において優先的に分割させる酵素の結合において協同できるRNアーゼE/Gファミリーに対するモデルを支持している。また,分割を促進するため5′-モノリン酸化末端が一本鎖部位に物理的に結びつけられることが必要であるという証拠を与え,これは協調的に機能することを示した。細菌mRNA分解の開始に対する最近のX線結晶構造およびモデルに関して,今回の結果を論議した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *RNアーゼ ,  *速度 ,  *リン酸化 ,  *RNA結合タンパク質 ,  葉緑体 ,  細菌 ,  DNアーゼ ,  エンドヌクレアーゼ ,  RNAプロセシング ,  RNA代謝 ,  大腸菌 ,  in vitro実験 ,  in vivo実験 ,  分解 ,  mRNA ,  X線回折 ,  X線構造解析
準シソーラス用語： mRNA分解 ,  RNA分解 ,  *RNアーゼE ,  *RNアーゼG ,  X線結晶構造解析 ,  *最大速度 ,  一本鎖特異的DNAおよびRNAエンドヌクレアーゼ

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  生物学的機能  (EB04020F) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (7件)： RNアーゼE ,  ファミリー ,  メンバー ,  最大速度 ,  リン酸化 ,  RNA結合 ,  協調