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J-GLOBAL ID：201002239496152056   整理番号：10A0626021

ミトコンドリアのサーチュイン

Mitochondrial sirtuins

著者 (5件)： HUANG Jing-yi (Gladstone Inst. of Virology and Immunology, Univ. of California, San Francisco, CA, USA) ,  HIRSCHEY Matthew D. (Gladstone Inst. of Virology and Immunology, Univ. of California, San Francisco, CA, USA) ,  SHIMAZU Tadahiro (Gladstone Inst. of Virology and Immunology, Univ. of California, San Francisco, CA, USA) ,  HO Linh (Gladstone Inst. of Virology and Immunology, Univ. of California, San Francisco, CA, USA) ,  VERDIN Eric (Gladstone Inst. of Virology and Immunology, Univ. of California, San Francisco, CA, USA)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1804  号： 8  ページ： 1645-1651  発行年： 2010年08月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： サーチュインは加齢,ストレス耐性と代謝調節における重要な蛋白質として登場した。三種のサーチュイン,SIRT3,4と5がミトコンドリアマトリクス中に存在する。SIRT3とSIRT5は,アセチルリジン修飾蛋白質からアセチル基を除去し,2′-O-アセチル-ADP-リボースとニコチンアミドを生じる,NAD⁺依存的デアセチラーゼである。SIRT4はNAD⁺から受容蛋白質へADPリボース基を転移できる。最近の知見は,ミトコンドリア蛋白質の大部分はアセチル化され,ミトコンドリア蛋白質のアセチル化は栄養状態で調節されていることを明らかにした。これと,SIRT3,4と5の標的の同定は,ミトコンドリアサーチュインは蛋白質脱アセチルまたはモノADPリボシル化を介して代謝酵素の活性を調節する代謝センサーであるというモデルを支持した。ここに,ミトコンドリアサーチュインとそれらの標的に関する研究の最近の進歩を概説し,考察した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ミトコンドリア ,  *ヒストンデアセチラーゼ ,  加齢 ,  耐性 ,  代謝調節 ,  アセチル基 ,  窒素複素環化合物 ,  ジヌクレオチド ,  ADP糖 ,  アセチル化 ,  タンパク質 ,  栄養状態 ,  脱アセチル ,  ADPリボシル化 ,  補酵素 ,  アデニンヌクレオチド ,  ニコチンアミドヌクレオチド ,  カルボアミド ,  ビタミンB群
準シソーラス用語： SIRT3 ,  SIRT4 ,  SIRT5 ,  *サーチュイン ,  ストレス耐性 ,  ミトコンドリア蛋白質

分類 (2件)： 細胞構成体一般  (EF03010Z) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (4件)： ADPリボース ,  NAD⁺ ,  ニコチンアミド ,  アデノシン5′-二りん酸β-(2-O-アセチル-5-デオキシ-β-D-リボフラノース-5-イル)

タイトルに関連する用語 (2件)： ミトコンドリア ,  サーチュイン