文献

J-GLOBAL ID：201002239613508991   整理番号：10A0252626

化学シフトからの内在的無秩序蛋白質および部分的折畳み蛋白質の立体配座集団の直接的確定

Defining Conformational Ensembles of Intrinsically Disordered and Partially Folded Proteins Directly from Chemical Shifts

著者 (4件)： JENSEN Malene Ringkjobing (UJF, Grenoble, FRA) ,  SALMON Loiec (UJF, Grenoble, FRA) ,  NODET Gabrielle (UJF, Grenoble, FRA) ,  BLACKLEDGE Martin (UJF, Grenoble, FRA)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 132  号： 4  ページ： 1270-1272  発行年： 2010年02月03日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトの機能状態にある蛋白質の40%以上は折畳まれないか,部分的に折畳まれている。内在的無秩序蛋白質(IDP)は生理学的パートナーとの相互作用に際して,結合時に生じた局所的折畳みによる分子認識を伴う無秩序-秩序転移を行う。本研究で,NMR化学シフトを用いて内在的な立体配座傾向と結合時に採用される構造との相互関係を調べた。IDPの化学シフトは,~msよりも速く相互変換する全集団に亘る集団加重平均の知見を与えることから,非折畳み蛋白質の集団的記述と,折畳み蛋白質において実績のある化学シフト予測アルゴリズムとを組合わせて,IDPおよび非折畳み蛋白質の局所骨格の立体配座空間サンプリングをマップした。センダイウイルスのヌクレオ蛋白質C末端ドメインであるN_TAILの解析例を示した。骨格二次構造の化学シフトの実験値と計算値との一致は良好であり,φ/ψ分布解析から蛋白質の完全無秩序領域は,全体的にβ-伸長配座(φ/ψが-135°/135°)のサンプリングは少なく,ポリプロリンII配座(φ/ψが-75°/150°)をより多くサンプリングすることが分かった。

シソーラス用語： ウイルスタンパク質 ,  *化学シフト ,  NMR【磁気共鳴】 ,  *立体配座 ,  折畳み構造 ,  二次構造 ,  秩序無秩序転移 ,  集団 ,  アルゴリズム

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 化学シフト ,  無秩序 ,  蛋白質 ,  折畳み ,  立体配座 ,  集団 ,  確定