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J-GLOBAL ID：201002241478072104   整理番号：10A1039569

インシュリンと共に分泌されるZn(II)イオンは単量体インシュリンに本来備わっているアミロイド生成特性を抑制している

Zn(II) ions co-secreted with insulin suppress inherent amyloidogenic properties of monomeric insulin

著者 (5件)： NOORMAEGI Andra (Tallinn Univ. Technol., Tallinn, EST) ,  GAVRILOVA Julia (Tallinn Univ. Technol., Tallinn, EST) ,  SMIRNOVA Julia (Tallinn Univ. Technol., Tallinn, EST) ,  TOUGU Vello (Tallinn Univ. Technol., Tallinn, EST) ,  PALUMAA Peep (Tallinn Univ. Technol., Tallinn, EST)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 430  号： 3  ページ： 511-518  発行年： 2010年09月15日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： インシュリンは本来アミロイド生成ペプチドで,in vitroでアミロイド線維を形成する。分泌顆粒では,インシュリンはZn(II)と共に稠密に寄り集まって,Zn₂インシュリン₆6量体の結晶として存在した。Zn₂インシュリン₆6量体は,小胞の浸透圧を安定させ,ペプチドが線維化するのを阻害する。しかし,膵臓のβ細胞から放出後,インシュリンは活性単量体に分離し生理的pHでも線維化することがある。生理的pHでZn(II)は,水溶性のZn(II)-インシュリン複合体を形成することで単量体のインシュリンが線維化するのを阻害した。Zn(II)の阻害効果はpH7.3で非常に強く,pH5.5では次第に弱くなったので,複合体形成でのヒスチジン残基の関与が示唆された。これらの結果から,Zn(II)イオンは放出部位および循環系でのインシュリンの線維化を阻害していることが示された。

シソーラス用語： *亜鉛化合物 ,  *金属イオン ,  *アミロイド ,  分泌顆粒 ,  六量体 ,  結晶構造 ,  亜鉛錯体 ,  C-ペプチド ,  ポリペプチド ,  エレクトロスプレイイオン化質量分析 ,  電子顕微鏡観察 ,  *インスリン
準シソーラス用語： *インシュリン ,  アミリン ,  *アミロイド形成 ,  *アミロイド線維 ,  *亜鉛イオン

分類 (1件)： すい臓ホルモン  (EB08020H)

タイトルに関連する用語 (6件)： インシュリン ,  分泌 ,  Zn ,  イオン ,  単量体 ,  アミロイド