文献

J-GLOBAL ID：201002241715655144   整理番号：10A1031900

基質アナログにより突きとめられたcis-プレニルトランスフェラーゼの反応機構

Mechanism of cis-prenyltransferase reaction probed by substrate analogues

著者 (5件)： LU Yen-pin (Inst. of Biochemical Sciences, National Taiwan Univ., Taipei 106, Taiwan, TWN) ,  LIU Hon-ge (Inst. of Biochemical Sciences, National Taiwan Univ., Taipei 106, Taiwan, TWN) ,  TENG Kuo-hsun (Inst. of Biological Chemistry, Academia Sinica, Taipei 115, Taiwan, TWN) ,  LIANG Po-huang (Inst. of Biochemical Sciences, National Taiwan Univ., Taipei 106, Taiwan, TWN) ,  LIANG Po-huang (Inst. of Biological Chemistry, Academia Sinica, Taipei 115, Taiwan, TWN)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 400  号： 4  ページ： 758-762  発行年： 2010年10月01日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ウンデカプレニルピロリン酸シンターゼ(UPPS)はC₅₅産物を生ずる8つのイソペンテニルピロリン酸(IPP)単位とファルネシル二リン酸(FPP)との縮合反応を触媒するcis型プレニルトランスフェラーゼである。本研究において我々は,Escherichia coliのUPPSの反応機構を突きとめるためFPPの2つのアナログ,2-フルオロ-FPPと[1,1-²H₂]FPPを用いた。単一の代謝回転条件下のIPPとの2-フルオロ-FPPの反応速度はFPPのそれと似,ファルネシルカルボカチオン中間体を形成しない機構と一致する。さらに,[1,1-²H₂]FPPを用いてUPPSの反応に関し測定した0.985±0.022という重水素二次KIEは連合遷移状態を支持する。trans-プレニルトランスフェラーゼにより用いられる連続的機構と異なり,我々のデータはE.coliのUPPSが一斉に行われる機構を利用することを立証する。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *プレニルトランスフェラーゼ ,  *酵素反応機構 ,  同位体効果 ,  *大腸菌 ,  ターンオーバー ,  遷移状態 ,  テルペノイド ,  ストップトフロー法 ,  反応速度定数
準シソーラス用語： *ウンデカプレニルピロリン酸シンターゼ ,  イソプレノイド

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 基質 ,  アナログ ,  CIS ,  プレニルトランスフェラーゼ