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J-GLOBAL ID:201002243578294662   整理番号:10A1049031

Helicobacter pylori由来HP0958蛋白質の2.2-Å構造は,よじれた逆並列コイルドコイルヘアピンドメインと高度に保存されたZn-リボンドメインを明らかにする

The 2.2-Å Structure of the HP0958 Protein from Helicobacter pylori Reveals a Kinked Anti-Parallel Coiled-Coil Hairpin Domain and a Highly Conserved Zn-Ribbon Domain
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資料名:
巻: 403  号:ページ: 405-419  発行年: 2010年10月29日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヒトの胃病原体Helicobacter pylori由来HP0958蛋白質の2.2-Å構造を決定した。HP0958は鞭毛形成及び運動性にとって不可欠である。それはRpoN(σ54)のシャペロンとして機能し,主なフラゲリンサブユニットFlaAに対するmRNAの安定性や翻訳も制御した。蛋白質は,C4Znリボンドメイン(残基174~238)に続く,高度に伸長したよじれたコイルドコイルヘアピンドメイン(残基1~170)から構成されていた。Znリボンドメインは芳香族性の正に荷電したアミノ酸残基に富んでいた。電気泳動度シフトアッセイによって,HP0958のZnリボンドメインの正に荷電した領域で残基を同定し,その変異でHP0958-flaA mRNA複合体の移動度が変わった。コイルドコイルドメインの表面残基の変異は,HP0958-flaA転写複合体移動度の顕著な変化をもたらさなかった。得られたデータから,別個の構造的及び機能的ドメインへのHP0958の配置を示唆した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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分子構造  ,  微生物の生化学 

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