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J-GLOBAL ID：201002248276125405   整理番号：10A1606131

カルネキシン/カルレチクリンP-ドメインによるシクロフィリンB結合の構造基盤

Structural Basis of Cyclophilin B Binding by the Calnexin/Calreticulin P-domain

著者 (9件)： KOZLOV Guennadi (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  BASTOS-ARISTIZABAL Sara (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  MAEAETTAENEN Pekka (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  ROSENAUER Angelika (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  ZHENG Fenglin (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  KILLIKELLY April (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  TREMPE Jean-Francois (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  THOMAS David Y. (McGill Univ., Quebec, CAN) ,  GEHRING Kalle (McGill Univ., Quebec, CAN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 46  ページ： 35551-35557  発行年： 2010年11月12日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： レクチンシャペロンのP-ドメインへのシクロフィリンBの結合と,カルメギンのP-ドメインとの複合体のシクロフィリンBの結晶構造を解析した。¹⁵Nでカルネキシン(CNX)P-ドメイン断片を標識し,CNXおよびカルレチクリン(CRT)のPドメイン共にシクロフィリンBに10μMの親和性で結合することを示した。Pドメインとシクロフィリン相互作用をX線結晶解析し,Pドメインの先端がαヘリックスターンとして結合し,Asp334およびGlu335のカルボキシル化がそれぞれAsp338およびGly339のアミド基と水素結合していることを示した。CRT,CNXおよびCMGのPドメインの配列アラインメントは先端領域でいくつかの残基は保存され,その内Trp残基は小さい疎水性コアを形成し,構造的に重要であった。Pドメインは特異的な蛋白質間相互作用ドメインとして機能し,カルネキシンサイクルの新しい要素としてのペプチジルプロリルイソメラーゼを示唆した。

シソーラス用語： *シス-トランスイソメラーゼ ,  *膜受容体 ,  *カルシウム結合タンパク質 ,  *レクチン ,  シャペロンタンパク質 ,  分子間相互作用 ,  小胞体 ,  分泌タンパク質 ,  小胞体ストレス
準シソーラス用語： *カルネキシン ,  *カルレチクリン ,  *シクロフィリンB ,  蛋白質フォールディング ,  蛋白質相互作用 ,  *ペプチジルプロリルイソメラーゼ

分類 (1件)： 抗原・抗体・補体の生化学  (ED04020L)

タイトルに関連する用語 (5件)： カルネキシン ,  カルレチクリン ,  ドメイン ,  シクロフィリンB ,  基盤