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J-GLOBAL ID:201002248827961412   整理番号:10A0781184

シマスズキ(Morone saxatilis)由来バイナリータンデムドメインF-レクチンの構造と特異性

Structure and Specificity of a Binary Tandem Domain F-Lectin from Striped Bass (Morone saxatilis)
著者 (4件):
資料名:
巻: 401  号:ページ: 239-252  発行年: 2010年08月13日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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シマスズキMorone saxatilisの血漿は直列の2個のF型炭水化物認識ドメイン(CRD)からなるフコース特異的レクチン(MsaFBP32)を含む。MsaFBP32とL-フコースの複合体の結晶構造は81Å長及び60Å幅の三量体の円柱状であり,N末端CRD(N-CRD)を含むものとC末端CRD(C-CRD)を含むものの2つの球状に分かれることを示唆した。円柱状三量体の反対末端に生成した結合表面は細胞表面の架橋又は液性炭水化物リガンドとなる能力があった。MsaFBP32のN-CRD及びC-CRDの構造はかなり異なり,異なるグリカンを認識することを示唆した。炭水化物結合部位の解析により,MsaFBP32の単純な炭水化物に対する観察された特異性の構造基礎が判明し,N-CRDがC-CRDより多くの複合体フコシル化少糖類を認識し,結合活性が高いことを示唆した。原核生物及び真核生物に広く分布するフコシル化グリカンと複合体を形成したMsaFBP32のモデル化により,バイナリー直列CRDF型レクチンが「非自己」炭水化物リガンド及び微生物病原体の糖構造及び宿主由来貪食細胞の表面グリカンなどの「自己」炭水化物リガンドの架橋によりオプソニンとして機能するという観察を合理化した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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