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J-GLOBAL ID:201002250523143300   整理番号:10A1252693

マウスアポMは前例のない7本鎖リポカリン折畳みを示す:折畳みデコイまたはもう1つの天然折畳み?

Mouse ApoM Displays an Unprecedented Seven-Stranded Lipocalin Fold: Folding Decoy or Alternative Native Fold?
著者 (7件):
資料名:
巻: 404  号:ページ: 363-371  発行年: 2010年12月03日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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マウスアポリポ蛋白質M(m-アポM)はヒトアポリポ蛋白質M(h-アポM)に79%の配列相同性を示す。両蛋白質は類似の推定生物機能を持つ高密度リポ蛋白質と結合するアポリポ蛋白質である。h-アポMの構造は近年X線結晶学により決定され,h-アポMは予想通り内部脂肪酸結合部位を取り囲む8本鎖βバレルにより特徴的なリポカリン様折畳みを示すことが明らかにされた。驚いたことに,これはm-アポMにとって真実でなかった。封入体からの再折畳み後に,m-アポMの結晶構造(ここに2.5Å解像度で示した)は,まだ前例のない新しい7本鎖βバレル構造を示した。この折り畳みの相違は一本のβ鎖の単なる欠失により起きず,代わりにβ鎖E及びFは除去され,N末端の残基から形成された一本のβ鎖A′に置換された。分子動力学シミュレーションにより,m-アポMは溶液中で7本鎖バレル構造及び8本鎖バレル構造を採用するために安定であること及び両折畳み構造は同等に安定であることを示唆した。加熱非折畳みシミュレーションにより,β鎖交換はβバレルの弱点として起きる配置を同定した。それがバレル直径の圧縮を一致協力して進行することから,トポロジーのスイッチは生物学的機能を保持し,リガンド遊離を促進するかどうか疑問である。おそらく,観察した構造は経路上または経路外のアポMの折畳み中間体を示すらしい。折畳みトポロジーの相違は極めて顕著であり,m-アポMに関して観察した折畳みの混乱はβバレルの進化時の潜在的交差点での一場面を提供した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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分子構造  ,  動物の生化学 
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