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J-GLOBAL ID：201002255134462001   整理番号：10A0859828

ヘアピンと合成HPV-16カプシドペプチドの相互作用:熱力学パラメータと結合機構

Interaction of Synthetic HPV-16 Capsid Peptides with Heparin: Thermodynamic Parameters and Binding Mechanism

著者 (6件)： SUN Jian (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  YU Ji-Sheng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  JIN Shi (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  ZHA Xiao (Sichuan Tumor Hospital and Inst., Chengdu, CHN) ,  WU Yuqing (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  YU Zhiwu (Tsinghua Univ., Beijing, CHN)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 30  ページ： 9854-9861  発行年： 2010年08月05日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトパピローマウイルス(HPV)感染症においてカプシド蛋白質結合細胞表面プロテオグリカンは重要初期事象である。HPVは非エンベロープ類上皮DNAウイルスであって,100種以上の異種型が同定されている。HPV-16のような高リスク型による浸潤は閘門性悪性疾患,特に子宮頸部癌を生む。HPV-16のL1蛋白質のC末端及びL2蛋白質のN-とC末端での正荷電配列はヘアピン受容体に効果的に結合できる。予備的等温滴定熱量測定定量実験,蛍光分光法及び静的直角光散乱によってこの事象を特性化した。HPV-16 L2のN-とC末端での二個のペプチド及びHPV-16 L1のC末端でのセグメントbに対する結合定数Kは10⁷/Mの大きさの桁であり,一方,他のL1類似物質に対するKは小さい桁であり,ヘアピン結合が典型的配列特異現象と配列依存現象であることを説明している。これらの結果はL1に加えて,L2蛋白質がHPV感染間に細胞表面付着に関与している。更に,熱量測定結果は疎水性相互作用と水素結合が必須静電相互作用に加えてヘアピンへのペプチド結合に係わっていることを示した。その間に,円偏光二色性分光法はヘアピンへの結合がペプチドにおける明確な二次構造変化を誘起しないことを示した。

シソーラス用語： *ウイルス感染症 ,  プロテオグリカン ,  ウイルスタンパク質 ,  タンパク質結合 ,  *ヒトパピローマウイルス16型 ,  *ヘアピン構造 ,  結合定数 ,  アミノ酸配列 ,  *細胞接着 ,  疎水性相互作用 ,  水素結合 ,  静電相互作用 ,  ペプチド結合 ,  熱量測定 ,  等温過程 ,  蛍光分光法 ,  光散乱 ,  円偏光二色スペクトル
準シソーラス用語： HPV16 ,  カプシド蛋白質 ,  ヒトパピローマウイルス感染症 ,  円偏光二色性スペクトル ,  細胞表面 ,  細胞付着 ,  静的光散乱 ,  等温滴定熱量測定

分類 (2件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (2件)： 相互作用 ,  熱力学パラメータ