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J-GLOBAL ID：201002256221323367   整理番号：10A0492698

固体状態核磁気共鳴分光法によって調べた脂質二分子層中高濃度アルギン膜ペプチドの水-蛋白質相互作用

Water-Protein Interactions of an Arginine-Rich Membrane Peptide in Lipid Bilayers Investigated by Solid-State Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy

著者 (4件)： LI Shenhui (Iowa State Univ., Iowa) ,  SU Yongchao (Iowa State Univ., Iowa) ,  LUO Wenbin (Iowa State Univ., Iowa) ,  HONG Mei (Iowa State Univ., Iowa)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 11  ページ： 4063-4069  発行年： 2010年03月25日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アルギニン(Arg)のようなイオン化側鎖をもつアミノ酸は抗菌ペプチド及び細胞透過ペプチドのような膜ペプチドと蛋白質の機能において重要役割を演じる。¹³Cと¹⁵N双極子編集¹H-¹⁵N二次元へテロ核相関(HETCOR)実験を用い,膜貫通抗菌ペプチド,PG-1中の水とArg残基の相互作用を調べた。NMRスペクトル中分子内蛋白質-蛋白質交差ピークから異なる水-グアニジニウム交差ピークをなんら疑いもなく割付けた。この水-Arg交差ピークを1msの短い¹Hスピン拡散混合時間内に検出し,水が膜挿入グアニジニウムと密接接触していることを指示した。先の観測した短いグアニジニウム-リン酸塩距離と一緒に,これらの固体NMRデータは水和水と中性化脂質頭基の両者によってPG-1のArg側鎖が安定化されていることを示唆した。水と脂質頭基が二分子層の疎水性領域に押し込まれるときに起こる膜変形はこの抗菌ペプチドの膜破壊機能の徴候である。ここで観測した水-Arg相互作用は脂質二分子層に深く埋め込まれた膜蛋白質のArg側鎖の溶媒和に関する分子動力学シミュレーションに対する直接的実験証拠を提供する。

シソーラス用語： *抗細菌作用 ,  *膜貫通タンパク質 ,  *脂質二分子膜 ,  アミノ酸残基 ,  スピン拡散 ,  水和 ,  疎水性 ,  *分子間相互作用 ,  濃度依存性 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学 ,  スペクトル線帰属 ,  混合時間 ,  炭素13NMR ,  窒素15NMR ,  陽子磁気共鳴 ,  二次元NMR ,  化学シフト
準シソーラス用語： HETCOR ,  核磁気共鳴 ,  抗菌ペプチド ,  脂質二分子層 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生体膜一般  (EF04010G)

物質索引 (3件)： POPE ,  POPG ,  グアニジニウム

タイトルに関連する用語 (7件)： 固体状態 ,  核磁気共鳴分光法 ,  脂質二分子層 ,  高濃度 ,  ペプチド ,  水 ,  蛋白質相互作用