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J-GLOBAL ID：201002256438062855   整理番号：10A0900942

イノシトールトリスリン酸受容体のカルシウム依存性立体配座変化

Calcium-dependent Conformational Changes in Inositol Trisphosphate Receptors

著者 (6件)： ANYATONWU Georgia (Thomas Jefferson Univ., Pennsylvania) ,  KHAN M. Tariq (Thomas Jefferson Univ., Pennsylvania) ,  SCHUG Zachary T. (Thomas Jefferson Univ., Pennsylvania) ,  DA FONSECA Paula C. A. (Inst. Cancer Res., London, GBR) ,  MORRIS Edward P. (Inst. Cancer Res., London, GBR) ,  JOSEPH Suresh K. (Thomas Jefferson Univ., Pennsylvania)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 32  ページ： 25085-25093  発行年： 2010年08月06日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トリプシンによる限定分解とPEG-マレイミド(MPEG)との反応性を用いて,Ca²⁺が誘導する細胞膜におけるイノシトールトリスリン酸受容体(IP₃R)の配座転移について調べた。保護された膜内部のエピトープではなくてC末端のエピトープ(CT-1)に対する抗体で調べた結果,Ca²⁺は95kDaのC末端トリプシン断片の生成を低下させたので,Ca²⁺はトリプシンがC末端のエピトープを分解するようにIP₃Rの配座転移を誘導することが示唆された。Ca²⁺の最大効果の半分の効果は約0.5μMで得られ,IP₃による阻害に対し感受性があった。また,Ca²⁺は95kDa断片のチオールとMPEG-5との反応を促進した。この効果は,膜ドメイン近くの互いに近接している6つのシステインが変異(C2000S,C2008S,C2010S,C2043S,C2047S,C2053S)すると,またはN末端のサプレッサードメイン(アミノ酸1-225)を欠失すると,消失した。C末端残基のシステイン置換変異体(A2749C)は,Ca²⁺が無くてもMPEG-5またはMPEG-20に自由に接近することができた。尾部内部のシステイン置換変異体は,Ca²⁺で反応性は上がっても,MPEG-5との反応性は乏しかった。

シソーラス用語： *イノシトールトリスリン酸受容体 ,  *カルシウム ,  *配座転移 ,  細胞膜 ,  タンパク質分解 ,  トリプシン ,  ポリエチレンオキシド ,  点突然変異 ,  末端基 ,  アミノ酸残基 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン ,  オレフィン化合物 ,  酸イミド ,  不飽和カルボン酸

分類 (2件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： システイン ,  マレイミド

タイトルに関連する用語 (4件)： イノシトールトリスリン酸受容体 ,  カルシウム ,  依存性 ,  立体配座変化