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J-GLOBAL ID：201002256792445524   整理番号：10A0192341

ナノエレクトロスプレイイオン化質量分析による膜蛋白質のトポロジカル特性の決定

Defining topological features of membrane proteins by nanoelectrospray ionisation mass spectrometry

著者 (4件)： JONES Lynsey N. (Univ. Leeds, Leeds, GBR) ,  BALDWIN Stephen A. (Univ. Leeds, Leeds, GBR) ,  HENDERSON Peter J. F. (Univ. Leeds, Leeds, GBR) ,  ASHCROFT Alison E. (Univ. Leeds, Leeds, GBR)
資料名： Rapid Communications in Mass Spectrometry  (Rapid Communications in Mass Spectrometry)
巻： 24  号： 3  ページ： 276-284  発行年： 2010年02月 
JST資料番号： T0695A  ISSN： 0951-4198  CODEN： RCMSEF  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌のGalP(D-ガラクトース-H⁺シンポート蛋白質)をモデル膜蛋白質として用いて,生の蛋白質のナノエレクトロスプレイ-質量分析と蛋白質分解後のタンデム質量分析法を組み合わせて行い,システイン残基の反応について調べた。蛋白質としては非修飾のGalP,N-エチルマレイミド(NEM)で蛋白質中のシステイン残基を修飾したGalP,GalPの基質であるD-グルコースの存在下で修飾を保護する条件でのNEMとの反応後のGalPを用いた。リガンドとの結合に関して,感受性の高い残基のアクセシビリティを比較した。その結果システイン残基はNEMによりCys374,Cys389,Cys19の順で修飾され,NEMのアクセシビリティが異なることがわかった。D-グルコースの存在により,Cys19とCys374はNEMの修飾から保護されるが,Cys389はされず,Cys374の保護は,糖結合部位とシステインの距離が近いことにより,Cys19の保護はD-グルコースの結合による立体配座変化によると考えられた。これらのことから,この方法により,翻訳後修飾の位置と同定を行うことができ,蛋白質の特異領域の立体配座変化をキャラクタライズすることができることがわかった。

シソーラス用語： *膜タンパク質 ,  *エレクトロスプレイイオン化質量分析 ,  共輸送 ,  タンパク質分解 ,  タンデム質量分析 ,  アクセシビリティ ,  配座転移 ,  *結合部位 ,  *化学修飾 ,  *立体配座 ,  脂肪族カルボン酸 ,  オレフィン化合物 ,  酸イミド ,  不飽和カルボン酸 ,  ジカルボン酸 ,  ヘキソース ,  アルドース ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン

分類 (2件)： 有機物質の物理分析一般  (CC03031B) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (3件)： N-エチルマレイミド ,  D-グルコース ,  システイン

タイトルに関連する用語 (3件)： エレクトロスプレイイオン化質量分析 ,  膜蛋白質 ,  トポロジカル特性