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J-GLOBAL ID:201002258721834000   整理番号:10A0037014

酵母のグルタチオン抱合体ターンオーバー分析

Dissection of glutathione conjugate turnover in yeast
著者 (7件):
資料名:
巻: 71  号:ページ: 54-61  発行年: 2010年01月 
JST資料番号: D0116B  ISSN: 0031-9422  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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生体異物は農薬として広く使われている。生体異物の解毒はコンパートメンタリゼーションと異化前のグルタチオン抱合をしばしば伴う。植物のグルタチオン-S-抱合体崩壊は,それぞれγ-グルタミルトランスペプチダーゼとフィトケラチンシンターゼによるアミノ末端またはカルボキシ末端アミノ酸開裂によって始まる。植物経路分析のモデル系としての酵母を樹立するために,モノクロロビマンをSaccharomyces cerevisiaeとその変異体のモデル生体異物として用いた。モノクロロビマン異化は抱合により始まり,グルタチオン-S-ビマンを生成した。次いで,それは液胞セリンカルボキシペプチダーゼCPCとCPYによりγGluCys-ビマン抱合体に変換した。あるいは,グルタチオン-S-ビマン抱合体はγ-グルタミルトランスペプチダーゼCis2pの作用によりCysGly-抱合体に異化された。グルタチオン-S-ビマンのターンオーバーは,Cis2p欠損酵母細胞で低下して,対応三重ノックアウトにおけるCPCとCPYのさらなる不活性化により完全に消失した。三重ノックアウトのArabidopsisフィトケラチンシンターゼAtPCS1誘発発現は,植物で見られるγGluCys抱合体へのグルタチオン-S-ビマンターンオーバーをもたらした。AtPCS1発現酵母に,AtPCS1を活性化することが分かっている亜鉛,カドミウム,銅イオンを挑戦すると,γGluCys-S-ビマン蓄積が増強した。このように,植物と酵母におけるグルタチオン-S抱合体の最初の異化は類似しており,酵母は植物経路酵素を研究するのに適した系である。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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植物学研究法  ,  代謝と栄養 
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