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J-GLOBAL ID：201002259295544127   整理番号：10A1610626

Synechococcus elongatus(シアノバクテリア)P_II情報伝達蛋白質による2-オキソグルタル酸(2-OG)の情報伝達機構

Mechanism of 2-oxoglutarate signaling by the Synechococcus elongatus P_II signal transduction protein

著者 (4件)： FOKINA Oleksandra (Eberhard-Karls-Univ. Tuebingen, Tuebingen, DEU) ,  CHELLAMUTHU Vasuki-Ranjani (Max Planck Inst. Developmental Biology, Tuebingen, DEU) ,  FORCHHAMMER Karl (Eberhard-Karls-Univ. Tuebingen, Tuebingen, DEU) ,  ZETH Kornelius (Max Planck Inst. Developmental Biology, Tuebingen, DEU)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 107  号： 46  ページ： 19760-19765  発行年： 2010年11月16日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： S.elongatus P_II蛋白質がATPやMg²⁺,2-OGと形成する複合体の構造を示し,2-OGがどのようにしてP_IIとその主なターゲットであるN-アセチルグルタミン酸キナーゼ(NAGK)の相互作用に影響するかを明らかにした。3つの部位がすべて完全に塞がったP_II3量体ならびにそれに2-OGが1または2分子付いた構造を得た。その構造から2-OGの所在部位をサブユニットクレフトとTループの根元間の付近に同定した。2-OGはMg²⁺に結合しており,それにはATPの3つのりん酸と,B-およびT-ループバックボーン相互作用に加えて高保存性の残基K58とQ39とのイオン結合が配位していた。これらの相互作用はT-ループの立体構造をユニークなものとし,P_IIターゲットとの結合に影響した。この結果は2-OGの非協同的な結合に対する根拠を明らかにし,P_IIが幅広い濃度でエフェクターを感知するサブユニット間情報伝達機構を明らかにするものである。

シソーラス用語： Synechococcus ,  酵素 ,  *アダプタータンパク質 ,  窒素代謝 ,  サブユニット ,  分子内相互作用 ,  結合部位 ,  協力作用 ,  結晶化 ,  *分子構造 ,  脂肪族ケトン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ケト酸 ,  ジカルボン酸
準シソーラス用語： *PII窒素制御蛋白質 ,  Synechococcus elongatus ,  アセチルグルタミン酸キナーゼ ,  共同作用

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 2-オキソグルタル酸

タイトルに関連する用語 (7件)： Synechococcus ,  シアノバクテリア ,  情報伝達 ,  蛋白質 ,  2-オキソグルタル酸 ,  Og ,  情報伝達機構