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J-GLOBAL ID：201002260850289136   整理番号：10A0257364

EPR及びMoessbauer分光学はトリプトファンジオキシゲナーゼ中に非等価ヘムを示す

EPR and Moessbauer Spectroscopy Show Inequivalent Hemes in Tryptophan Dioxygenase

著者 (4件)： GUPTA Rupal (Carnegie Mellon Univ., Pennsylvania) ,  FU Rong (Emory Univ., GA) ,  LIU Aimin (Georgia State Univ., Georgia) ,  HENDRICH Michael P. (Carnegie Mellon Univ., Pennsylvania)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 132  号： 3  ページ： 1098-1109  発行年： 2010年01月27日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： EPR及びMoessbauerスペクトルを用いてトリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼ(TDO)の構造を検討した。TDO中に電子的に等価でない2つのヘムの存在を示し,O₂代用物があると,ヘムの非等価性が末端蛋白質ポケットとアキシャルなヘム配位子の相互作用から生じると示した。内部ヒスチジンのプロトン化状態がL-トリプトファンの存在下で変化し,ダイマーのうちの1つだけが変化することを示した。NO-ヘム錯体はL-Trpなしでは5配位または6配位だが,L-Trpとは両ヘムとも6配位だった。一方のヘム-NO部位からのみ光解離でき,蛋白質モノマーの基質部位が溶媒に対しより開いた経路を有し,酸素の接触に関して1つの活性部位の方が好ましいことを示唆した。TDOの凍結還元は新しい反磁性還元ヘム種を形成し,His-ヘム(Fe²⁺)-OH蛋白質複合体の形成に帰属できた。ヘムの非等価性は似ていたが,ヘモグロビンヘムは非等価ヘムの4量体であるが,TDOはホモ4量体だった。非等価機能性部位を持つ二量体酵素TDOの機能に対するヘム非等価性の結果は一方の半部位による反応機構により説明できると示唆した。

シソーラス用語： *トリプトファンピロラーゼ ,  *ヘム ,  *ESR【磁気共鳴】 ,  *Moessbauerスペクトル ,  タンパク質複合体 ,  反磁性 ,  光解離 ,  分子構造 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (3件)： EPR ,  分光学 ,  ヘム