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J-GLOBAL ID：201002261125649182   整理番号：10A0789660

転写後修飾はアミロイド形成にどのように影響するか:モデルペプチドにおけるリン酸化とグリコシル化の系統的研究

How Post-Translational Modifications Influence Amyloid Formation: A Systematic Study of Phosphorylation and Glycosylation in Model Peptides

著者 (5件)： BRONCEL Malgorzata (Freie Univ. Berlin, Berlin, DEU) ,  FALENSKI Jessica A. (Freie Univ. Berlin, Berlin, DEU) ,  WAGNER Sara C. (Freie Univ. Berlin, Berlin, DEU) ,  HACKENBERGER Christian P. R. (Freie Univ. Berlin, Berlin, DEU) ,  KOKSCH Beate (Freie Univ. Berlin, Berlin, DEU)
資料名： Chemistry - European Journal  (Chemistry - European Journal)
巻： 16  号： 26  ページ： 7881-7888  発行年： 2010年 
JST資料番号： W0744A  ISSN： 0947-6539  CODEN： CEUJED  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞蛋白質の主要な転写後修飾であるリン酸化とO-グリコシル化は,ヒドロキシル基含有アミノ酸を標的とすることから,これらの修飾間に相反性の関連性が示唆されている。今回,アミロイド形成モデルペプチドを用い,リン酸化とグリコシル化は異なって折畳と凝集動態に影響することを示した。時間依存性にアミロイドを形成し得る新規コイルドコイルぺプチド10種を用いた。母ペプチドの転写後修飾効果は,コイルドコイルの位置(Ser10,17と24)へのリン酸化とO-グリコシル化の導入により検討した。24時間以内にペプチドはβシートに構造変換した。ホスホセリンの結合は,その数と位置に関わりなくアミロイド形成の防止に有効であったが,O-グリコシル化は弱い作用を示した。単一β-ガラクトースの導入は,モデルペプチドの折畳に影響しなかったが,部位特異的に凝集動態を変化させた。本結果は転写後修飾と凝集にある課題に新規視点を提供すると結論した。

シソーラス用語： *化学修飾 ,  リン酸化 ,  グリコシル化 ,  折畳み構造 ,  超螺旋 ,  β構造 ,  アルドース ,  *アミロイド ,  *転写【遺伝】 ,  糖ペプチド ,  アミノ酸配列 ,  電子顕微鏡観察 ,  蛍光スペクトル ,  ペプチド合成 ,  ヘキソース
準シソーラス用語： アミロイド形成 ,  蛋白質凝集 ,  *転写後修飾 ,  蛋白質フォールディング ,  透過型電子顕微鏡観察

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

物質索引 (2件)： ガラクトース ,  ホスホセリン

タイトルに関連する用語 (6件)： 転写後修飾 ,  アミロイド形成 ,  リン酸化 ,  グリコシル化 ,  系統 ,  研究