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J-GLOBAL ID：201002262636384418   整理番号：10A0483415

ヒストンH3 Lys³⁶の適正メチル化,ヒストンアセチル化および潜在的転写の抑制にはヒストンH4,H2AおよびH3の残基が形成するヌクレオソーム表面が必要である

A Nucleosome Surface Formed by Histone H4, H2A, and H3 Residues Is Needed for Proper Histone H3 Lys³⁶ Methylation, Histone Acetylation, and Repression of Cryptic Transcription

著者 (2件)： DU Hai-Ning (Purdue Univ., Indiana) ,  BRIGGS Scott D. (Purdue Univ., Indiana)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 15  ページ： 11704-11713  発行年： 2010年04月09日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒストンH4のLys44の部位特異的変異,またはヒストンメチルトランスフェラーゼSet2のヒストンH4との相互作用モチーフの欠損により,酵母におけるヒストン翻訳後修飾の転写調節への寄与を免疫沈降により調べた。Set2とヒストンH4との相互作用の喪失は遺伝子内の潜在的転写を抑制し,ヒストンH4のLys44の近くにあるヒストンH2AのLeu116とLeu117が,trans-ヒストンH3のLys36をの適正メチル化に必須であった。ヒストンH4 Lys44置換と同様に,ヒストンH2A Leu116及びLeu117置換はヒストンH3のLys 36ジメチル化およびトリメチル化を低下させ,ヒストンH4のアセチル化を増加させた。また6-アザウラシルに対する耐性を増強し,洗剤的転写も増強した。ヒストンH4のLys44変異とH2Aの変異を組み合わせるとメチル化がさらに低下し,H4のアセチル化が増加した。ヒストンH4,H2AおよびH3の複数の残基が関与するヌクレオソーム表面Set2ドッキング/認識部位の形成と,その結果としてのSet2による適正ヒストンH3 Lys36ジメチル化およびトリメチル化と,転写伸長の進行機構を提示した。

シソーラス用語： 酵母 ,  *アセチルトランスフェラーゼ ,  *ヒストン ,  基質特異性 ,  結合部位 ,  アミノ酸配列 ,  部位特異的変異誘発 ,  ヌクレオソーム ,  翻訳後修飾 ,  転写【遺伝】 ,  ダウンレギュレーション ,  免疫沈降反応 ,  酵素基質複合体 ,  分子モデル
準シソーラス用語： *Set2 ,  ヒストンアセチルトランスフェラーゼ

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： ヒストンH3 ,  メチル化 ,  ヒストンアセチル化 ,  転写 ,  ヒストンH4 ,  残基 ,  ヌクレオソーム