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J-GLOBAL ID：201002263047779301   整理番号：10A0350060

β-セクレターゼ切断はアミロイド前駆体蛋白質ファミリーの細胞内C末端ドメイン生成に必要ではない

β-Secretase cleavage is not required for generation of the intracellular C-terminal domain of the amyloid precursor family of proteins

著者 (9件)： FRIGERIO Carlo Sala (Univ. Coll. Dublin, IRL) ,  FADEEVA Julia V. (Brigham and Women’s Hospital, MA, USA) ,  MINOGUE Aedin M. (Univ. Coll. Dublin, IRL) ,  CITRON Martin (Amgen Inc., CA, USA) ,  VAN LEUVEN Fred (Katholieke Universiteit Leuven, BEL) ,  STAUFENBIEL Matthias (Novartis Inst. for Biomedical Res., Basel, CHE) ,  PAGANETTI Paolo (Novartis Inst. for Biomedical Res., Basel, CHE) ,  SELKOE Dennis J. (Brigham and Women’s Hospital, MA, USA) ,  WALSH Dominic M. (Univ. Coll. Dublin, IRL)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 277  号： 6  ページ： 1503-1518  発行年： 2010年03月 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 2のプロセシングおよびそれらの細胞内ドメイン(ICD)生成に対するβ-部位APP切断酵素1(BACE1)の影響を調査した。BACE1のノックアウト(KO)と過剰発現は,APP,完全長APLP(FLAPLP)1とFLAPLP2の定常レベルに影響した。さらに,BACE1発現は脱離エクトドメインと膜結合C末端断片(CTF)のレベルと種類を制御した。特に,APPプロセシングはBACE1の有無にかかわらず,α切断型APP(APPα)とβ切断型APP(APPβ)レベルを総計したAPPレベルを一定に保つように厳密に制御されていた。対照的に可溶性の切断型APLP1とAPLP2種の全体のレベルはBACE1発現で変動した。また,これらAPPファミリーの3つの蛋白質のICD生成はBACE活性消失で低下しないことを見出した。BACE阻害はAPPファミリー蛋白質により遊離したICDシグナル伝達に悪影響を及ぼさないが,このファミリーの他の機能に影響を与える可能性を示した。

シソーラス用語： *アスパラギン酸プロテイナーゼ ,  *アミロイド ,  *タンパク質分解 ,  末端基 ,  Alzheimer病
準シソーラス用語： APLP1 ,  APLP2 ,  *BACE1 ,  C末端 ,  *β-セクレターゼ ,  *アミロイド前駆体蛋白質 ,  アミロイド前駆体様蛋白質

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (4件)： β-セクレターゼ ,  アミロイド前駆体蛋白質 ,  ファミリー ,  C末端ドメイン