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J-GLOBAL ID:201002266194478146   整理番号:10A0291823

Actinoplanes utahensisから固定化アクレアチンAアシラーゼ:斬新なバイオ触媒の特性化

Immobilized aculeacin A acylase from Actinoplanes utahensis: Characterization of a novel biocatalyst
著者 (4件):
資料名:
巻: 101  号: 12  ページ: 4261-4268  発行年: 2010年06月 
JST資料番号: A0390B  ISSN: 0960-8524  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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Actinoplanes utahensisからのアクレアチンAアシラーゼ(AuAAC),抗真菌エキノカンジン抗生物質のアクリル部分を触媒できるアミドヒドロラーゼ,はペニシリンVと天然脂肪族ペニシリンを効率的に加水分解して6-アミノペニシラン酸(6-APA)を産することも記述されていた。それで,抗真菌エキノカンジンとβラクタム抗生物質ともの合成にその潜在的使用を配慮して,工業的バイオリアクタに使われるロバストバイオ触媒を得るため,同組み換え酵素をいろんなエポキシ活性担体に共有的の固定した。共焦点顕微鏡が示したように本担体の表面上に固定化AuAACを均一に分配したSepabeads ES-EP5に本酵素をくっつけることにより最良のバイオ触媒を得た。得たバイオ触媒は,pH8.0,45°CでペニシリンVの加水分解の35.2IU/g湿キャリアの特異酵素活性を示した。pH8.0で固定化AuAACの温度-活性プロフィルは,ペニシリンVの加水分解の最高活性を75°Cで達成したことを示したのに,40°CでpH-活性プロフィルは,ペニシリンVの加水分解の最高活性をpH8.5で達成したことを示した。本固定化酵素は高度に熱安定であった,何故らならそれは,360分中,65°C,pH8.0で活性の損失を負わず,触媒活性の損失なく,pH8.0,45°Cで少なくとも30回連続の回分実験にリサクルされ得たからであった。本誘導体の基質特異性はまた,ペニシリンK,Fとそれ自身の基質アクレアチンAに加えてジヒドロFのようなその他自然脂肪族ペニシリンを効率的に加水分解するその能力も示した。この固定化バイオ触媒のかような興味ある特性はβラクタム抗生物質とエキノカンジンの工業的調製でのその利用を可能にできた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (3件):
分類
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微生物酵素の生産  ,  酵素生理  ,  微生物の生化学 

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