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J-GLOBAL ID:201002269571032238   整理番号:10A1095779

ワクシニアウイルスA33R蛋白質が分子間ジスルフィド結合ホモ2量体を形成できないことは感染性細胞外ウイルス産生に影響を及ぼさない

The inability of vaccinia virus A33R protein to form intermolecular disulfide-bonded homodimers does not affect the production of infectious extracellular virus
著者 (3件):
資料名:
巻: 408  号:ページ: 109-118  発行年: 2010年12月05日 
JST資料番号: H0793A  ISSN: 0042-6822  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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オルソポックスウイルス蛋白質A33はホモ2量体あるいはヘテロ多量体のジスルフィド結合高分子種を形成する。この蛋白質は中和抗体の主要標的でありA33に対して産生した抗体のほとんどはジスルフィド結合型のみを認識する。今回,A33は感染中ジスルフィド結合ホモ2量体として存在することを報告する。さらに,感染中のA33ホモ二量体化における分子間ジスルフィド結合の機能を解析した。62位アミノ酸のシステインは分子間ジスルフィド結合に必要であるが,この変異体もホモ2量体を形成できることから二量化には必要でないことを示した。ウイルスの形態形成中のジスルフィド結合ホモ2量体の役割を検討するために,62位システインをセリンに変異したA33Rを発現する組換ウイルスを作成した。この組換ウイルスは親のウイルスと同様な増殖特性を有することから,A33の分子間ジスルフィド結合ホモ二量体化はこの機能には必要でないことを示唆した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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ウイルスの生化学 

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