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J-GLOBAL ID:201002271729374497   整理番号:10A0189387

SCFFbx4によるTRF1の選択的ユビキチン化の構造的基盤

Structural Basis of Selective Ubiquitination of TRF1 by SCFFbx4
著者 (14件):
資料名:
巻: 18  号:ページ: 214-225  発行年: 2010年02月16日 
JST資料番号: W1692A  ISSN: 1534-5807  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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TRF1はテロメア長の重要な制御因子である。このように,TRF1レベルは,Fbx4が基質特異性に寄与するSCF E3リガーゼを介したユビキチン依存性蛋白質分解により制御される。ここで著者らは,2.4Åの解像度でFbx4-TRF1複合体の結晶構造について報告する。Fbx4は小分子GTPアーゼ折り畳みを持つ独自の基質結合ドメインを含んでいる。特に,他のFボックス蛋白質基質複合体でしばしば見られる短鎖ペプチド/デグロンを認識する代わりに,Fbx4のこの非典型GTPアーゼドメインはTRF1の球状ドメインと分子間βシートを介して結合する。重要なことに,この結合部分の突然変異はFbx4依存性TRF1結合とユビキチン化を無効にする。さらにデータから,SCFFbx4によるTRF1の認識は他のテロメア蛋白質TIN2により制御されることが明らかとなる。著者らの結果から,Fbx4内でのSCFFbx4の基質結合モチーフとしての非典型小分子GTPアーゼドメインが明らかとなり,テロメアホメオスタシス制御におけるTRF1の選択的ユビキチン化と分解の機序が解明される。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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分子構造  ,  細胞構成体一般 
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