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J-GLOBAL ID:201002272221850184   整理番号:10A1124294

生来の天然ペプチドの質量分析によるジスルフィド結合の帰属 : ジスルフィド結合コノトキシン中におけるシステイン対形成

Disulfide Bond Assignments by Mass Spectrometry of Native Natural Peptides: Cysteine Pairing in Disulfide Bonded Conotoxins
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資料名:
巻: 82  号: 19  ページ: 8313-8319  発行年: 2010年10月01日 
JST資料番号: A0395A  ISSN: 0003-2700  CODEN: ANCHAM  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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天然ペプチド及び蛋白質には多重ジスルフィド結合が存在し,毒液には多重ジスルフィド結合ペプチドが豊富に存在するが,正確なジスルフィド対形成の決定は,ポリペプチドシーケンスの決定よりも一般に困難である。種々のクラスの天然ペプチドを構造解明する段階で,重要ではあるが,最も困難なことは多重システイン残基とジスルフィド間の対形成の正確な決定である。こうしたことから,本研究ではジスルフィド対形成を決定するための直接の質量分析による方法論を提案した。多重ジスルフィド結合を有するプロトン化ペプチドを,衝突誘起解離条件でフラグメント化し,ペプチドバックボーンに沿って優先的に開裂させ,Hα引抜反応によるCβ-S結合開裂によってデヒドロアラニンとシステインペルスルフィドを,またHβ引抜反応によるS-S結合開裂によってチオアルデヒドとシステインフラグメンテーションを得た。さらに生成物イオンの最初のセットをフラグメント化することによって,ジスルフィド結合構造間の識別を可能にする第三及び第四の生成フラグメントイオンを得た。ふたつのジスルフィド結合を有する5種のコノトキシン類のシステイン対形成パターンを確立によってこのアプローチを例証した。この方法論を,みっつのジスルフィド結合を有するふたつの14残基シーケンスのConus araneosusペプチドAr1446及びAr1430に拡張させた。
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分類 (2件):
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分子構造  ,  質量分析 

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