グルタミン酸-ヘムエステル結合形成はフラボチトクロムP450 BM3では不利である: P450 BM3のヘム部位でのグルタミン酸置換変異体の特性化

GIRVAN Hazel M.; LEVY Colin W.; WILLIAMS Paul; FISHER Karl; CHEESMAN Myles R.; RIGBY Stephen E.J.; LEYS David; MUNRO Andrew W.

文献

J-GLOBAL ID：201002272592699764 整理番号：10A0504268

グルタミン酸-ヘムエステル結合形成はフラボチトクロムP450 BM3では不利である: P450 BM3のヘム部位でのグルタミン酸置換変異体の特性化

Glutamate-haem ester bond formation is disfavoured in flavocytochrome P450 BM3: characterization of glutamate substitution mutants at the haem site of P450 BM3

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資料名：
巻： 427 号： 3 ページ： 455-466 発行年： 2010年05月01日
JST資料番号： B0205A ISSN： 0264-6021 CODEN： BIJOAK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：イギリス (GBR) 言語：英語 (EN)

Bacillus megateriumのフラボチトクロムP450 BM3(CYP102A1)は生物工学的に重要なチトクロムP450/P450レダクターゼ融合酵素である。その真核細胞酵素で見られるようなグルタミン酸残基のメチル基とのエステル結合形成能を解析するため,I401E,F261EおよびL86Eの変異体を作製した。共有結合は検出されなかったが,L86EおよびI401E変異体は野生型よりもアラキドン酸およびドデカン酸に対する解離定数が低下していた。全変異体ともヘム鉄の電位が正に移動していた。電位上昇でFMNからヘムへの電子移動が増加した。L86EおよびF261Eではグルタミン酸への鉄の配位を認めた。変異型酵素のヘム領域では中程度の再配置が発生し野生型と同様のドデカン酸ヒドロキシル化能を示したが,その立体選択性は変化していた。

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酵素の応用関連

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