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J-GLOBAL ID：201002275478131927   整理番号：10A1151645

HSP90へのATP結合はp53蛋白質の効果的シャペロニングに十分である

ATP Binding to Hsp90 Is Sufficient for Effective Chaperoning of p53 Protein

著者 (12件)： WALERYCH Dawid (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  GUTKOWSKA Malgorzata (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  GUTKOWSKA Malgorzata (Nencki Inst. Experimental Biology, Polish Acad. Sci. (PAS), Warsaw) ,  KLEJMAN Marcin P. (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  WAWRZYNOW Bartosz (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  WAWRZYNOW Bartosz (Nencki Inst. Experimental Biology, Polish Acad. Sci. (PAS), Warsaw) ,  TRACZ Zuzanna (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  TRACZ Zuzanna (Inst. Biochemistry and Biophysics, PAS, Warsaw, POL) ,  WIECH Milena (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  WIECH Milena (Nencki Inst. Experimental Biology, Polish Acad. Sci. (PAS), Warsaw) ,  ZYLICZ Maciej (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw) ,  ZYLICZ Alicja (International Inst. Molecular and Cell Biology, Warsaw)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 42  ページ： 32020-32028  発行年： 2010年10月15日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 全長ヒトHsp90βのE42A及びD88N部位特異的変異体を用い,p53蛋白質間相互作用におけるATP結合の寄与を分子レベルとin vivo(H1299細胞)で調べた。p53はHsp90βのATP加水分解分子エネルギー依存的にプロモーター領域に結合するが,両部位特異的変異体はATP結合活性を保持するにもかかわらず,ATP加水分解活性は持たなかった。両変異体のp53親和性は等しいが,ATP親和性はE42Aでは強化され,D88Nでは低減した。E42A変異体はATP共存下でHSP90β-p53複合体の解離とp53のプロモーター領域への結合を促進したが,D88N変異体はこれら活性を持たなかった。HSP90はp53折畳み構造を緩和し,配座転移による複合体からの解離とプロモーターへの移行を誘導し,Glu42のATP相互作用部位の必須性を示唆した。

シソーラス用語： 腫瘍細胞 ,  培養細胞 ,  *p53タンパク質 ,  *シャペロンタンパク質 ,  アミノ酸配列 ,  結合部位 ,  *ATPアーゼ ,  部位特異的変異誘発 ,  分子エネルギー ,  配座転移 ,  アップレギュレーション
準シソーラス用語： H1299細胞 ,  *HSP90

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  腫ようの化学・生化学・病理学  (GE02030N)

タイトルに関連する用語 (3件)： HSP90 ,  ATP ,  p53蛋白質