文献

J-GLOBAL ID：201002281295622557   整理番号：10A0596546

Trp26がヒトα-デフェンシンHNP1に機能汎用性をもたらす

Trp-26 Imparts Functional Versatility to Human α-Defensin HNP1

著者 (12件)： WEI Gang (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  WEI Gang (Fudan Univ., Shanghai, CHN) ,  PAZGIER Marzena (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  DE LEEUW Erik (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  RAJABI Mohsen (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  LI Jing (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  ZOU Guozhang (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  JUNG Grace (UCLA, California) ,  YUAN Weirong (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland) ,  LU Wei-Yue (Fudan Univ., Shanghai, CHN) ,  LEHRER Robert I. (UCLA, California) ,  LU Wuyuan (Univ. Maryland School of Medicine, Maryland)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 21  ページ： 16275-16285  発行年： 2010年05月21日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-デフェンシンファミリーヒト好中球ペプチドHNP1の部位特異的,包括的アラニンスキャンにより配列活性相関をブドウ球菌及び炭疽菌生存性,HIV1 gp120との結合能により調べた。W26A変異で総ての機能が喪失し,失われた活性はW26を次第に長い側鎖を持つ合成直鎖脂肪族アミノ酸で置換する事で次第に回復した。Trp26残基の疎水性は標的蛋白質との結合および更なる自己会合能と相関しており,標的分子との直接相互作用と活性二量体形成と複雑な四次構造形成においても重要であることを分子モデル構築により提示した。

シソーラス用語： *生理活性ペプチド ,  *抗微生物作用 ,  黄色ぶどう球菌 ,  炭疽菌 ,  ウイルスタンパク質 ,  HIV1 ,  タンパク質結合 ,  アミノ酸配列 ,  構造活性相関 ,  部位特異的変異誘発 ,  分子モデル
準シソーラス用語： gp120 ,  *HNP1 ,  α-デフェンシン

分類 (1件)： 生理活性ペプチド  (EB08100U)

タイトルに関連する用語 (3件)： ヒト ,  α-デフェンシン ,  汎用性