文献
J-GLOBAL ID:201002281999634488   整理番号:10A0054264

ペプチド官能性ビーズについての結晶化によるペプチドライブラリーからの活性結晶形態形成ぺプチドシーケンスの研究

Investigation of active crystal morphogenesis peptide sequences from peptide libraries by crystallization on peptide functionalized beads
著者 (7件):
資料名:
巻: 354  号: 1-3  ページ: 218-225  発行年: 2010年02月05日 
JST資料番号: A0539B  ISSN: 0927-7757  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
本研究では,機能性ビーズに結合した一から四アミノ酸からのスプリット及び混合ペプチドライブラリーを用いて,CaCO3及びdl-アラニンの系に対して活性形態形成ペプチドを同定した。密度勾配超遠心分離を用いて,溶液中結晶なしの及び均一に核形成させた結晶全ビーズを除去した。残りのフラクションからビーズを選択し,マイクロメータスケールでのデフォルト結晶形態から結晶形態の差異を調べ,それらのアミノ酸シーケンスを解析した。多重及び異なったシーケンスがCaCO3及びdl-アラニンの形態形成に活性であることが結果から示された。活性単一アミノ酸をジ-,トリ-及びテトラペプチドのシーケンスと連結する相関を見いだすことができない。しかし,ペプチド電荷は形態形成に重要なことを見いだした。CaCO3形態形成におけるペプチド活性は塩基性アミノ酸で濃縮されるが,dl-アラニン形態形成のためのそれらの活性はより酸性なアミノ酸を含む。それは対電荷ペプチド部分をもつ結晶種の電荷移動相互作用により説明される。dl-アラニン系のキラル分離のためのテストはオリゴペプチドライブラリーを用いても,何らエナンチオ選択性結晶化は十分な範囲で達成されない。提案された組合せ結晶化アッセイは結晶化制御に簡便なツールとなり得るし,光学顕微鏡による興味ある分子種の簡単な選択に用いられ得る。しかし,純粋なエナンチオマの実例となる結晶を用いての個々のビーズの適切な染色法はさらなる開発が必要である。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
ペプチド  ,  高分子固体の構造と形態学  ,  蛋白質・ペプチド一般 
物質索引 (1件):
物質索引
文献のテーマを表す化学物質のキーワードです

前のページに戻る