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J-GLOBAL ID：201002282821482656   整理番号：10A1058086

外側に開口したフコース輸送体のコンホメーション

Structure of a fucose transporter in an outward-open conformation

著者 (8件)： DANG Shangyu (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  SUN Linfeng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  HUANG Yongjian (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  LU Feiran (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  LIU Yufeng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  GONG Haipeng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  WANG Jiawei (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  YAN Nieng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 467  号： 7316  ページ： 734-738  発行年： 2010年10月07日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： MFS(major facilitator superfamily)輸送体は,古くから存在し,広くみられる二次性能動輸送体ファミリーである。大腸菌(Escherichia coli)では,微生物の炭素源であるL-フコースの取り込みをMFSプロトン共輸送体FucPが行う。MFS輸送体については盛んに研究が行われているにもかかわらず,原子構造情報が得られているのは3つのタンパク質だけであり,外側に開口したコンホメーションはまだとらえられたことがない。今回我々は,FucPの3.1Å分解能での結晶構造を報告する。この構造から,外側に開口した両親媒性のキャビティの存在が示される。同じように折りたたまれたFucPのアミノドメインとカルボキシドメインは,輸送経路に沿った表面の特性が対照的であり,Nドメイン表面上には負の静電ポテンシャル,Cドメインには疎水性表面が存在する。FucPの輸送経路に沿った酸性残基はAsp46とGlu135の2つだけで,それらはプロトン付加と脱プロトン化のサイクルを繰り返す。これらの酸性残基が能動輸送に重要な役割をもつことは,in vivo,in vitroの両方の実験で裏付けられた。構造に基づく生化学的解析からは,FucPのエネルギー共役,基質認識,および輸送機構についての手がかりが得られる。Copyright Nature Publishing Group 2010

シソーラス用語： *糖輸送 ,  *膜タンパク質 ,  大腸菌 ,  立体配座 ,  折畳み構造 ,  結晶構造 ,  三次構造 ,  X線回折 ,  能動輸送 ,  アミノ酸残基 ,  共輸送
準シソーラス用語： FucP蛋白質 ,  *フコース輸送体

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： L-フコース

タイトルに関連する用語 (3件)： フコース ,  輸送体 ,  コンホメーション