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J-GLOBAL ID：201002283062365794   整理番号：10A1067331

代表的なシデロホア関連フラビンモノオキシゲナーゼの包括的な分光学的,定常状態と一過性の動力学研究

Comprehensive Spectroscopic, Steady State, and Transient Kinetic Studies of a Representative Siderophore-associated Flavin Monooxygenase

著者 (6件)： MAYFIELD Jeffery A. (Univ. Notre Dame, Indiana) ,  FREDERICK Rosanne E. (Univ. Notre Dame, Indiana) ,  STREIT Bennett R. (Univ. Notre Dame, Indiana) ,  WENCEWICZ Timothy A. (Univ. Notre Dame, Indiana) ,  BALLOU David P. (Univ. Michigan, Michigan) ,  DUBOIS Jennifer L. (Univ. Notre Dame, Indiana)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 40  ページ： 30375-30388  発行年： 2010年10月01日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Aspergillus fumigatus由来のN⁵-L-オルニチンモノオキシゲナーゼ(OMO)を大腸菌で発現し,精製蛋白質を用いて,詳細な反応速度機構を解析した。このOMOは厳密な基質特異性を示し,結合したNADP⁺の存在下で準安定なC4a-ヒドロペルオキシドを形成することを見出した。この種の形成は基質分子と還元型酵素の相互作用によって~5倍程度加速されたが,総合的な代謝回転速度には影響にしなかった。この効果は微生物のOMOであるPvdAでも観察された。OMOは多くの機構的特徴をミクロソームフラビン含有モノオキシゲナーゼ(FMO)や微生物Baeyer-Villigerモノオキシゲナーゼ(BVMO)と共有するが,これらの酵素は基質依存的なFAD還元速度の亢進を示さず,生体異物に対して広範囲な基質特異性を持つ。さらに,OMOのC4a-ヒドロペルオキシドは可逆的にL-オルニチンと結合することから,適切な基質のためのスクリーニング手段を提供している可能性を示唆する。ヒドロキシル化基質分子が還元型フラビンとO₂の反応活性化因子として機能を果たすモデルを提案した。

シソーラス用語： *Aspergillus fumigatus ,  *モノオキシゲナーゼ ,  フラビン酵素 ,  *シデロホア ,  基質特異性 ,  酸化 ,  酵素反応機構 ,  酵素反応速度論 ,  生合成 ,  アルコール ,  窒素複素環化合物 ,  アデニンヌクレオチド ,  ウレア化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  ジヌクレオチド ,  補酵素 ,  ビタミンB群
準シソーラス用語： *L-オルニチンモノオキシゲナーゼ ,  フラビンモノオキシゲナーゼ ,  Baeyer-Villiger反応

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (2件)： FAD ,  NADP

タイトルに関連する用語 (6件)： シデロホア ,  フラビンモノオキシゲナーゼ ,  分光学 ,  定常状態 ,  動力学 ,  研究