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J-GLOBAL ID:201002283134616169   整理番号:10A0539199

深海Pseudoalteromonas sp.SM9913由来のコラーゲン溶解性セリンプロテアーゼデセアシンMCP-01のC末端PKDドメイン機能に対する機構的洞察 PKDドメインのコラーゲンへの結合はコラーゲンの膨潤を引き起こすが,コラーゲン三重螺旋を巻き戻さない

Mechanistic Insight into the Function of the C-terminal PKD Domain of the Collagenolytic Serine Protease Deseasin MCP-01 from Deep Sea Pseudoalteromonas sp. SM9913 BINDING OF THE PKD DOMAIN TO COLLAGEN RESULTS IN COLLAGEN SWELLING BUT DOES NOT UNWIND THE COLLAGEN TRIPLE HELIX
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資料名:
巻: 285  号: 19  ページ: 14285-14291  発行年: 2010年05月07日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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原子間力顕微鏡(AFM),円偏光二色性(CD)分光,走査型電子顕微鏡(SEM)とゼータ電位を用いて,デセアシンMCP-01のコラーゲン溶解時のPKDドメイン結合ドメインの機能を明らかにした。PKDドメインは不溶性コラーゲンを温度依存的に膨潤した。また,PKDドメインがコラーゲンと結合してマイクロフィブリルを膨潤し,その単量体を暴露させることを見出した。PKD変異体W36Aはコラーゲンと結合せず,構造にも変化を与えなかった。PKD処理はコラーゲン表面の正味の正電荷を上昇したが,その3重ヘリックスの含量や熱安定性を変化しなかった。ゼラチナーゼはPKD処理コラーゲンを分解しなかった。MCP-01のPKDドメインはコラーゲン3重ヘリックスを巻き戻さないが,コラーゲンを膨潤して3重へリックス単量体を露出してMCP-01触媒ドメインによる加水分解を潜在的に容易にすることを見出した。PKDドメインは海洋細菌の加水分解酵素に共通に存在しており,本研究は海洋生体高分子の分解機構の解明に役立つと考えられる。
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分類 (1件):
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酵素一般 

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