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J-GLOBAL ID：201002283337211938   整理番号：10A0682747

大腸菌由来オキサリルCoAデカルボキシラーゼの構造機能相関への新たな洞察

New insights into structure-function relationships of oxalyl CoA decarboxylase from Escherichia coli

著者 (6件)： WERTHER Tobias (Martin Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle, DEU) ,  ZIMMER Agnes (Martin Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle, DEU) ,  WILLE Georg (Johann Wolfgang Goethe Univ., Frankfurt am Main, DEU) ,  GOLBIK Ralph (Martin Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle, DEU) ,  WEISS Manfred S. (Helmholtz Zentrum Berlin fuer Materialien und Energie, Berlin, DEU) ,  KOENIG Stephan (Martin Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle, DEU)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 277  号： 12  ページ： 2628-2640  発行年： 2010年06月 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 定常状態動力学測定,小角X線溶液散乱(SAXS)と蛋白質結晶構造分析を用いて,活性化因子ないしは阻害剤の存在下での大腸菌由来のオキサリルCoAデカルボキシラーゼ(EcODC)の機能および構造的研究を行った。大腸菌遺伝子yfdUがin vitroでオキサリルCoAデカルボキシラーゼ活性を示す酵素をコードすることを見出した。EcODCとOxalobacter formigenesのODC(OfODC)ホロ酵素の結晶構造はほぼ同一であったが,動力学的挙動は異なっていた。EcODAに対する基質オキサリルCoAと阻害剤CoAの高い親和性は,アセチルCoAの3′-ホスホアデノシン5′-ジリン酸(PADP)結合部位に2つの付加的な水素結合相互作用から生ずるが,OfODCにはこの水素結合が形成されず,これらの構造的差異が2つの速度論を異なったものにすると考えられた。最終的に,EcODAの活性化因子ADP(アデノシン5′-二リン酸)の寄与の低さは,大腸菌エネルギー代謝へのシュウ酸分解の生理的関連性の低さと一致することを示唆する。

シソーラス用語： 大腸菌 ,  *カルボキシリアーゼ ,  構造活性相関 ,  構造遺伝子 ,  細菌 ,  エネルギー代謝 ,  微生物分解 ,  酵素活性化 ,  結晶構造 ,  小角X線散乱 ,  アデニンヌクレオチド ,  リボヌクレオチド ,  脂肪族カルボン酸 ,  ジカルボン酸
準シソーラス用語： *オキサリルCoAデカルボキシラーゼ ,  Oxalobacter formigenes

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  代謝と栄養  (EG03054K)

物質索引 (3件)： アデノシン5′-二りん酸 ,  シュウ酸 ,  チアミン二りん酸

タイトルに関連する用語 (5件)： 大腸菌 ,  CoA ,  デカルボキシラーゼ ,  構造機能相関 ,  洞察