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J-GLOBAL ID：201002284017154711   整理番号：10A0108552

PIV5 M蛋白質の宿主蛋白質 angiomotin-like1との相互作用

PIV5 M protein interaction with host protein angiomotin-like 1

著者 (4件)： PEI Zifei (Dep. of Veterinary and Biomedical Sciences, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802, USA) ,  BAI Yuting (Dep. of Veterinary and Biomedical Sciences, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802, USA) ,  SCHMITT Anthony P. (Dep. of Veterinary and Biomedical Sciences, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802, USA) ,  SCHMITT Anthony P. (Center for Molecular Immunology and Infectious Disease, The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16802, USA)
資料名： Virology  (Virology)
巻： 397  号： 1  ページ： 155-166  発行年： 2010年02月05日 
JST資料番号： H0793A  ISSN： 0042-6822  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： パラミクソウイルスマトリックス(M)蛋白質はウイルスリボ核蛋白質複合体とウイルス糖蛋白質を感染細胞原形質膜で共に連結するアダプターとして機能して,ウイルスアセンブリーを構築する。M蛋白質は又,レトロウイルスGag蛋白質と同様にウイルス発芽を助ける宿主因子を徴集し,操作するために機能すると思われる。酵母2ハイブリッドスクリーニングによって,angiomotin-like1(AmotL1)をパラインフルエンザウイルス5型(PIV5)M蛋白質と相互作用する宿主因子として同定した。AmotL1-M蛋白質の相互作用は酵母,トランスフェクト哺乳類細胞及びウイルス感染細胞で観察された。結合はAmotL1 C末端部由来の83アミノ酸領域で起きていた。M結合AmotL1由来ポリペプチドの過剰発現はPIV5 VLP産生を強力に阻止し,ウイルス発芽を傷害した。これらポリペプチドの発現は流行性耳下腺炎VLP産生を穏やかに阻止したが,ニパーVLP産生には影響しなかった。AmotL1蛋白質のsiRNA仲介枯渇はPIV5発芽を減少し,この相互作用がパラミクソウイルス感染に有利であることを示唆する。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *パラミキソウイルス ,  *タンパク質 ,  分子間相互作用 ,  遺伝学実験技術 ,  ウイルス感染 ,  パラインフルエンザウイルス ,  粒子
準シソーラス用語： *M蛋白質 ,  蛋白質相互作用 ,  ツーハイブリッド法 ,  *AmotL1蛋白質 ,  アンギオモチン ,  ウイルス様粒子

分類 (1件)： ウイルスの生化学  (EG04030F)

タイトルに関連する用語 (4件)： M蛋白質 ,  宿主 ,  蛋白質 ,  相互作用