文献

J-GLOBAL ID：201002284092166229   整理番号：10A0434475

リポソーム構造に対するα-へリックスペプチドの効果 メリチンおよびアラメチシンの比較研究

Effect of α-helical peptides on liposome structure: A comparative study of melittin and alamethicin

著者 (4件)： WESSMAN Per (Dep. of Physical and Analytical Chemistry, Uppsala Univ., Box 579, SE-751 23 Uppsala, SWE) ,  MORIN Malin (Dep. of Physical and Analytical Chemistry, Uppsala Univ., Box 579, SE-751 23 Uppsala, SWE) ,  REIJMAR Karin (Dep. of Physical and Analytical Chemistry, Uppsala Univ., Box 579, SE-751 23 Uppsala, SWE) ,  EDWARDS Katarina (Dep. of Physical and Analytical Chemistry, Uppsala Univ., Box 579, SE-751 23 Uppsala, SWE)
資料名： Journal of Colloid and Interface Science  (Journal of Colloid and Interface Science)
巻： 346  号： 1  ページ： 127-135  発行年： 2010年06月01日 
JST資料番号： C0279A  ISSN： 0021-9797  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 低温透過型電子顕微鏡法を濁度および漏れ測定と組合せて用いてさまざまな組成のPOPC系リポソームに対するメリチンおよびアラメチシンの膜干渉効果を探索し,比較した。結果によると2つのペプチドは物理化学的性質および提案された作用モードの差異にかかわらず類似の構造効果をリポソームに誘導した。重要なのは,低ペプチド濃度では純POPCリポソームがそのまま残り見かけ上干渉がなかったが,40モル%のコレステロールを加えたPOPCリポソームはメリチンおよびアラメチシンを加えると応答として形状変化し,破裂し,融合した。アラメチシンの場合にはリポソーム膜中に10モル%のPOPGを含むと融合が効果的に妨げられたが,メリチンではそうならなかった。競合結合アッセイによってアラメチシンはメリチンに関する以前の知見と一致して正の曲率を有する脂質表面に高い親和性を有することをさらに示した。さらに,本研究からの結果によるとマガイニン2は湾曲表面に対して類似の親和性を有していた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *リポソーム ,  *ヘリックス構造 ,  アラメチシン ,  化学結合 ,  親和性 ,  カルボアミド ,  フェノールエーテル ,  アミノカルボン酸 ,  第三アミン ,  ペプチド ,  ステロール ,  脂環式アルコール
準シソーラス用語： *αヘリックス ,  競合結合

分類 (2件)： 固-液界面  (CB12050B) ,  ペプチド  (CF10080G)

物質索引 (4件)： メリチン ,  マガイニン2 ,  POPC ,  コレステロール

タイトルに関連する用語 (4件)： リポソーム ,  メリチン ,  アラメチシン ,  研究