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J-GLOBAL ID：201002285671907105   整理番号：10A1380468

イソプレノイドの生合成:[4Fe-4S]クラスター蛋白質IspGの結晶構造

Biosynthesis of Isoprenoids: Crystal Structure of the [4Fe-4S] Cluster Protein IspG

著者 (8件)： LEE Matthias ,  GRAEWERT Tobias ,  QUITTERER Felix ,  ROHDICH Felix ,  EPPINGER Joerg ,  EISENREICH Wolfgang ,  BACHER Adelbert ,  GROLL Michael
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 404  号： 4  ページ： 600-610  発行年： 2010年12月10日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： IspG蛋白質は普遍的なイソプレノイド前駆体,イソペンテニル二りん酸及びジメチルアリル二りん酸の生合成のための最近発見された非メバロン酸経路のペナルチメート酵素として機能する。この酵素は2C-メチル-D-エリトリトール2,4-シクロ二りん酸を還元開環して1-ヒドロキシ-2-メチル-2-(E)-ブテニル4-二りん酸を生成する。この蛋白質を嫌気性条件下で結晶化し,三次元構造を2.7Å解像度で測定した。c₂対称性ホモ二量体の各サブユニットは短いリンカー配列で結合した2個のドメインに折畳まれた。N末端ドメイン(Nドメイン)は大きなTIMバレルスーパーファミリーに属する8本鎖βバレルであった。C末端ドメイン(Cドメイン)は両サイドがヘリックスに隣接するβシートであった。Cドメインの1個のグルタミン酸及び3個のシステイン残基は[4Fe-4S]クラスターと協調した。ホモ二量体形成は各βバレルのヘリックス8と9間の伸長した接触領域(約1100Ų)が関与した。各CドメインはサブユニットのNドメインと接触していたが,界面領域は小さかった(約430Ų)。酵素基質はβバレルのC末端極で正に荷電した表面領域と結合することを示した。鉄-硫黄クラスターがあるCドメインは移動して閉鎖した立体配座を形成するが,基質はNドメインとCドメイン間でサンドイッチ構造を形成することを示した。結核及び抗マラリア薬の潜在的な標的として関心が持たれている非メバロン酸経路酵素の三次元構造を示した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *テルペノイド ,  *生合成 ,  *クラスタ分子 ,  タンパク質 ,  結晶構造 ,  前駆体 ,  構造 ,  二量体 ,  サブユニット ,  β構造 ,  ヘリックス構造 ,  立体配座 ,  抗結核薬 ,  抗マラリア薬 ,  鉄-硫黄タンパク質 ,  代謝経路 ,  X線回折 ,  X線構造解析
準シソーラス用語： IspG蛋白質 ,  X線結晶構造解析 ,  βシート構造 ,  *イソプレノイド ,  バレル構造 ,  ホモ二量体 ,  メバロン酸経路 ,  三次元構造 ,  *鉄-硫黄クラスタ

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (4件)： イソペンテニル二りん酸 ,  ジメチルアリル二りん酸 ,  2-メチル-D-エリトリトール2,4-二りん酸 ,  [(E)-1-ヒドロキシ-2-メチル-2-ブテン-4-イル]ジホスファート

タイトルに関連する用語 (5件)： イソプレノイド ,  生合成 ,  クラスター ,  蛋白質 ,  結晶構造