文献

J-GLOBAL ID：201002285864650039   整理番号：10A0725114

分子レベルでの追加:設計したPer-ARNT-Sim受容体蛋白質のシグナル統合

Addition at the Molecular Level: Signal Integration in Designed Per-ARNT-Sim Receptor Proteins

著者 (4件)： MOEGLICH Andreas (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Inst. for Biophysical Dynamics, The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637, USA) ,  AYERS Rebecca A. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Inst. for Biophysical Dynamics, The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637, USA) ,  MOFFAT Keith (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Inst. for Biophysical Dynamics, The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637, USA) ,  MOFFAT Keith (Center for Advanced Radiation Sources, The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637, USA)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 400  号： 3  ページ： 477-486  発行年： 2010年07月16日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 動的環境での生物の生存はシグナルの正確な知覚及び統合を必要とする。分子レベルでのシグナル検出は大部分がモジュール成分であるシグナル受容体蛋白質により仲介される。広範囲に及ぶPer-ARNT-Sim(PAS)ドメインのようなセンサモジュールはシグナルを検知し,応答してエフェクタモジュールの生物活性を調節する。ここに,シグナル受容体のモジュール性を探索し,異なるシグナルに応答する2つのPASセンサドメインから成る合成受容体を設計/制作し,これらのシグナルを用いて,ヒスチジンキナーゼエフェクタの活性を制御した。設計したツーインプットPAS受容体は正共同様式で酸素及び青色光を検知した。シグナルへの応答の程度はドメイントポロジーにより決定された。すなわち,エフェクタドメインに近接するPASドメインが主要な調節作用に役割を果たした。1つのセンサドメインの存在は他のシグナル応答機能を調節した。タンデムPASドメインを含む天然受容体に関する配列/構造データにより,これらは主に短鎖両親媒性αヘリックスにより連結されることを示した。複数センサドメイン由来のシグナルは統合され,トルクとしてエフェクタドメインに拡大された。これらの結果は細胞挙動を調節する複数シグナルを統合する受容体の合理的設計に情報を提供した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *光受容体 ,  細胞情報伝達 ,  生物活性 ,  センサ ,  ヒスチジンキナーゼ ,  エフェクタ ,  位相幾何学 ,  両親媒性 ,  ヘリックス構造 ,  ターンオーバー ,  分子モデル ,  アミノ酸配列 ,  アミノ酸残基 ,  *結合部位 ,  酵素活性度 ,  タンパク質工学 ,  融合タンパク質
準シソーラス用語： *PASドメイン ,  αヘリックス

分類 (1件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C)

タイトルに関連する用語 (7件)： 分子 ,  設計 ,  PER ,  ARNT ,  受容体蛋白 ,  シグナル ,  統合