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J-GLOBAL ID：201002286384110472   整理番号：10A1380459

ヒト病原性細菌Staphylococcus aureus由来Ser/Thrキナーゼ3-PASTAドメインの2.9Å結晶構造の伸長立体配座

The Extended Conformation of the 2.9-Å Crystal Structure of the Three-PASTA Domain of a Ser/Thr Kinase from the Human Pathogen Staphylococcus aureus

著者 (9件)： PARACUELLOS Patricia ,  BALLANDRAS Allison ,  ROBERT Xavier ,  KAHN Richard ,  HERVE Mireille ,  MENGIN-LECREULX Dominique ,  COZZONE Alain J. ,  DUCLOS Bertrand ,  GOUET Patrice
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 404  号： 5  ページ： 847-858  発行年： 2010年12月17日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： PASTA(ペニシリン結合蛋白質およびセリン/スレオニンキナーゼ関連)モジュールは主にグラム陽性FirmicutesとActinobacteria由来のペニシリン結合蛋白質と細菌性セリン/スレオニンキナーゼで見出される。それらはペプチドグリカン断片と結合することにより細胞外センサとして働くと考えられる。Firmicute Staphylococcus aureus由来蛋白質セリン/スレオニンキナーゼ1(Stk1)のSer/Thrキナーゼ由来多重PASTAドメインの最初の結晶構造をここに報告した。3-PASTAサブユニットの伸長立体配座はペニシリン結合蛋白質PBP2xの2-PASTAドメインで観察されたコンパクトな配座と大きく異なった一方,液体NMRによるActinobacteria Mycobacterium tuberculosisの4-PASTAドメインの2-サブユニット断片に関する直線的配座も報告された。従って,伸長した構成はSer/ThrキナーゼのモジュラーPASTAドメインの特徴だと考えられた。キナーゼドメインへのシグナル伝達は二量化とリガンド結合により生じると思われた。各単量体の第二PASTAサブユニット間の分子間相互作用により安定化した保存されたX型結晶構造二量体は,結晶化させた二種のStk1結晶型で認められた。細胞外PASTAドメインは少なくとも2サブユニットからなり,この分子会合は生物学的二量体の有望な候補だった。PASTAドメインのヒンジ領域がペプチドグリカンを収容することを予想させる結合実験も行った。最後に,真核生物様膜近傍ドメインを介したキナーゼドメインと細胞膜の細胞質側面との相互作用を示唆する,完全長Stk1の三次元ホモロジー分子モデルを作成した。これらの構造データを支持する,細菌性Ser/Thrキナーゼの包括的活性化機構を提唱した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： ヒト ,  *黄色ぶどう球菌 ,  *セリン/トレオニンキナーゼ ,  *結合部位 ,  *結晶構造 ,  立体配座 ,  細菌タンパク質 ,  ペニシリン結合タンパク質 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  結核菌 ,  細胞情報伝達 ,  二量化 ,  サブユニット ,  分子間相互作用 ,  結晶化 ,  二量体 ,  ペプチドグリカン ,  三次構造 ,  アミノ酸配列
準シソーラス用語： Actinobacteria ,  Firmicutes ,  *PASTAドメイン ,  Stk1 ,  病原性細菌

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (9件)： ヒト ,  病原性細菌 ,  Staphylococcus ,  SER ,  THR ,  キナーゼ ,  ドメイン ,  結晶構造 ,  立体配座