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J-GLOBAL ID：201002286647733259   整理番号：10A0526175

AmyEシグナルペプチドNドメインの飽和変異誘発による枯草菌での異種モデル蛋白質のSec依存分泌の改良

Improvement of Sec-dependent secretion of a heterologous model protein in Bacillus subtilis by saturation mutagenesis of the N-domain of the AmyE signal peptide

著者 (7件)： CASPERS Michael (Forschungszentrum Juelich GmbH, Juelich, DEU) ,  BROCKMEIER Ulf (Heinrich-Heine-Univ. Duesseldorf im Forschungszentrum Juelich GmbH, Juelich, DEU) ,  DEGERING Christian (Heinrich-Heine-Univ. Duesseldorf im Forschungszentrum Juelich GmbH, Juelich, DEU) ,  DEGERING Christian (evocatal GmbH, Duesseldorf, DEU) ,  EGGERT Thorsten (Heinrich-Heine-Univ. Duesseldorf im Forschungszentrum Juelich GmbH, Juelich, DEU) ,  EGGERT Thorsten (evocatal GmbH, Duesseldorf, DEU) ,  FREUDL Roland (Forschungszentrum Juelich GmbH, Juelich, DEU)
資料名： Applied Microbiology and Biotechnology  (Applied Microbiology and Biotechnology)
巻： 86  号： 6  ページ： 1877-1885  発行年： 2010年05月 
JST資料番号： H0764A  ISSN： 0175-7598  CODEN： EJABDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 枯草菌α-アミラーゼ(AmyE)のシグナルペプチド(SP)の陽荷電Nドメイン(2~7位)の飽和変異誘発ライブラリーを作製し,組換枯草菌によるFusarium solani由来クチナーゼの分泌生産に及ぼす影響を調べた。プラスミドpBSMuL3-AmyE(SP)-クチナーゼを用いた。培養上澄み液中のクチナーゼ活性が野生型の2倍以上に増加するF2D,F2E,K4L及びF6W変異体を見出した。F2D,F2E及びK4L変異体はクチナーゼ活性が3倍以上であり,AmyE(SP)の正味電荷は+3から+2に減少していた。本結果は枯草菌分泌経路の全段階を通した生合成と標的蛋白質流れとの間の最適平衡が異種蛋白質の分泌生産に重要であることを示唆した。

シソーラス用語： *シグナルペプチド ,  変異誘発 ,  *枯草菌 ,  *α-アミラーゼ ,  末端基 ,  ペプチドライブラリー ,  Fusarium ,  *カルボン酸エステラーゼ ,  塩基対置換 ,  タンパク質工学 ,  エキソサイトーシス ,  生体輸送 ,  *細胞分泌 ,  *生産 ,  酵素生産
準シソーラス用語： *AmyEシグナルペプチド ,  *AmyE蛋白質 ,  Fusarium solani ,  N末端 ,  アミノ酸置換 ,  *クチナーゼ ,  *異種蛋白質分泌生産 ,  分泌経路 ,  飽和変異誘発

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子操作  (EC02050B) ,  微生物,組織・細胞培養による物質生産一般  (FK03010P)

タイトルに関連する用語 (7件)： シグナルペプチド ,  ドメイン ,  飽和変異誘発 ,  枯草菌 ,  モデル ,  蛋白質 ,  分泌